Hämoglobin

Hämoglobin – Aufbau & Struktur

Hämoglobin (auch Hb oder Hgb) ist ein Protein, das aus vier Untereinheiten aufgebaut ist. Jede dieser Untereinheiten besteht aus einem eisenhaltigen Protoprophyrin, dem Häm und dem Globin. Die Struktur des Hämoglobins wird daher auch als tetraedrisch bezeichnet (aus dem griechischen: tetra als Vorsilbe für "vier-"). Diese vier Untereinheiten sind sogenannte Globin-Proteine.

Im Blut erwachsener Menschen kommt primär Hämoglobin A vor. Das ist eine der vielen Formen, in denen Hämoglobin auftreten kann. Der Unterschied der verschiedenen Formen besteht darin, aus welchen Globin-Untereinheiten sie aufgebaut sind.

Ein Hämoglobin A ist aus zwei sogenannten α-Globinen und zwei β-Globinen zusammengesetzt. An jedem dieser Globine ist eine weitere Struktur gebunden, die allerdings kein Protein ist, sondern eine organische Molekülstruktur. Diese Struktur wird als Häm bezeichnet und besteht aus einem Porphyrin-Ring, der als Grundgerüst dient und einem Eisen-Atom, dass sich in die Mitte der Struktur einlagern kann. Genauer gesagt ist das ein zweifach positiv geladenes Eisen-Ion, also Fe²⁺.

Abb. 1 - Struktur eines Häm B-Moleküls

Am Grundgerüst können sich verschiedene Reste befinden, die sich je nach Häm-Typ leicht unterscheiden. Das im Hämoglobin enthaltene Häm wird als Häm B klassifiziert. Die Verbindung aus einem Globin-Protein und einem Häm verleiht dem Hämoglobin schlussendlich seinen Namen.

Gebildet wird Hämoglobin in Vorläuferzellen der Erythrozyten. Diese werden auch als Erythroblasten bezeichnet.

Denaturierung des Hämoglobins

Hämoglobin ist ein Protein und kann daher denaturieren.

Kommen blutige Textilien mit Hitze in Berührung (z. B. in der Waschmaschine oder bei einer warmen Handwäsche), verklumpt das Hämoglobin in den Blutkörperchen und verankert sich dabei fest in den Textilfasern. Das Blut nach einer Denaturierung wieder zu entfernen, ist deshalb nahezu unmöglich. Falls Du daher einmal in die unglückliche Situation kommen solltest, Blut aus Textilien entfernen zu müssen, denk daran, den Stoff zunächst mit kaltem Wasser auszuwaschen, bevor Du ihn in die Waschmaschine gibst.

Hämoglobin – Funktion

Die Globin-Struktur ermöglicht es dem Hämoglobin, seine Funktion zu erfüllen: den Sauerstofftransport. Das eingelagerte Eisen-Ion kann verschiedene Gase binden, darunter auch Sauerstoff. Da in jeder Hämoglobin-Untereinheit ein Eisen-Ion eingelagert ist, kann ein Hämoglobin-Protein insgesamt vier Sauerstoff-Moleküle transportieren. Hämoglobin, das gerade Sauerstoff gebunden hat, heißt auch Oxyhämoglobin, während es ohne Sauerstoff auch als Desoxyhämoglobin bezeichnet werden kann.

Der Sauerstoff kann vom Hämoglobin in der Lunge aus der Atemluft aufgenommen werden und wird dann durch das Blut in die verschiedenen Gewebe transportiert. Zellen, die Sauerstoff benötigen, können es dort direkt verwerten. Das Desoxyhämoglobin ist dann frei, um Kohlenstoffdioxid (CO₂) zu binden, das bei vielen Sauerstoffreaktionen der Zelle als Abfallprodukt anfällt. Dieses wird zur Lunge zurücktransportiert und mit der Atemluft wieder abgegeben.

Eine weitere Funktion des Hämoglobins ist die Formgebung für Erythrozyten. Die roten Blutkörperchen sind plättchenförmig und in der Mitte leicht eingedellt. Falsch geformtes Hämoglobin führt daher auch zu verformten Erythrozyten, die leichter verklumpen oder die Blutbahnen verstopfen.

Abb. 2 - Erythrozyten (rote Blutkörperchen)

Fehlfunktionen des Hämoglobins

Verformtes Hämoglobin, das auch zu anormalen Erythrozyten führt, ist der Auslöser für die sogenannte Sichelzellkrankheit. Dabei sind die roten Blutkörperchen nicht zu Plättchen, sondern eher zu sichelförmigen Gebilden geformt.

Der Grund für diese Krankheit betrifft zunächst nur die β-Untereinheiten des Hämoglobins: Durch jeweils eine vertauschte Aminosäure binden sich die Hämoglobin-Untereinheiten gegenseitig nicht mehr richtig und nehmen eine faserige Struktur ein. Diese Strukturveränderung übertragt sich dann auf das Blutkörperchen, das in einer Sichelform auftritt.

Die Sichelzellkrankheit kann zur Blutarmut führen und durch die verformten Blutkörperchen auch dazu, dass sich Blutkörperchen verklumpen und die Blutgefäße verstopfen.

Fetales Hämoglobin

Fetales Hämoglobin wird auch als Hämoglobin F bezeichnet und besteht dementsprechend aus anderen Untereinheiten als das normale Hämoglobin A. Es ist aus zwei α- und zwei γ-Untereinheiten zusammengesetzt.

Zu finden ist es in den roten Blutkörperchen von Föten. Dort ist Hämoglobin F dafür verantwortlich, Sauerstoff aus dem Blut der Mutter in die verschiedenen Gewebe und Organe des Fötus zu transportieren. Da der Sauerstoff über die Plazenta vom mütterlichen Hämoglobin A auf das fetale Hämoglobin übertragen werden muss, sollte sichergestellt sein, dass der Sauerstoff auch wirklich beim Fötus ankommt. Hämoglobin F hat daher eine höhere Affinität zu Sauerstoff und garantiert somit eine effektive Sauerstoff-Versorgung.

Nachdem sich der Fötus fertig entwickelt hat und geboren wurde, hat das Hämoglobin F keinen besonderen Nutzen mehr. Daher wird es in den ersten Lebensmonaten nach und nach abgebaut und durch Hämoglobin A ersetzt.

Abbau von Hämoglobin

Erythrozyten haben eine Lebensdauer von etwa 100 Tagen, bevor sie in der Milz und der Leber abgebaut werden. Das enthaltene Hämoglobin wird in seine einzelnen Bestandteile zerlegt und recycelt.

• Das Protein Globin kann zersetzt werden, um die einzelnen Aminosäuren zu erhalten und diese für neue Proteine weiterzuverwenden.
• Das Eisen wird für die Bildung neuer Hämoglobin-Moleküle genutzt.
• Das Häm-Molekül wird zersetzt und schließlich über den Darm ausgeschieden.

Hämoglobin Werte

Für viele ärztliche Untersuchungen muss die Menge an Hämoglobin im Blut bestimmt werden. In jeder Blutuntersuchung ist die Messung der Hämoglobin-Konzentration im Blut standardmäßig enthalten. Der Normalwert an Hämoglobin im Blut ist dabei abhängig vom Alter und dem Geschlecht der betroffenen Person. Je nachdem, ob der Hämoglobin-Wert über oder unter dem normalen Bereich liegt, können unterschiedliche Maßnahmen getroffen werden.

Hämoglobin-Wert zu hoch

Ein zu hoher Hämoglobin-Gehalt im Blut kann mehrere Gründe haben. Ein Grund, der nicht unbedingt krankheitsbedingt auftritt, ist die Dehydration. Menschen, die zu wenig trinken, können durch den geringeren Flüssigkeitsgehalt im Blut eine höhere Hämoglobin-Konzentration aufweisen.

Allerdings kann ein erhöhter Hämoglobin-Wert auch an Sauerstoff-Mangel liegen. Merkt der Körper, dass er nicht mit genug Sauerstoff versorgt wird, produziert er schnell sehr viel mehr Hämoglobin, in der Hoffnung auf diese Weise mehr Sauerstoff binden und in den Blutkreislauf einbringen zu können. Der Sauerstoff-Mangel kann auch durch verschiedene Krankheiten ausgelöst werden.

Die häufigste Ursache für einen erhöhten Hämoglobin-Wert liegt allerdings meistens am Lebensstil: Raucher atmen viel Kohlenstoff-Monoxid (CO) ein, das ebenfalls vom Hämoglobin gebunden werden kann. Doch nicht nur das – CO ist auch dazu fähig, die Bindestelle im Porphyrin-Ring zu blockieren, sodass kein Sauerstoff mehr von diesem Molekül gebunden werden kann. Etwa 10 % des Hämoglobins ist bei Rauchern daher mit Kohlenstoff-Monoxid besetzt. Um ihren Körper dennoch ausreichend mit Sauerstoff versorgen zu können, bilden Raucher mehr Hämoglobin.

Hämoglobin-Wert zu niedrig

Ein zu niedriger Hämoglobin-Wert deutet auf einen Mangel an Erythrozyten hin. In solchen Fällen wird auch von einer Anämie gesprochen. Eine Anämie kann mehrere Gründe haben: Blutverlust, Zerstörung von Erythrozyten (durch verschiedene Krankheiten) oder die verminderte Bildung von Erythrozyten (ebenfalls durch verschiedene Krankheiten).