Proteine Funktion

Die Proteinbiosynthese

Die Neusynthese von Proteinen auf Grundlage des Bauplans, der in der DNA vorhanden ist, wird als Proteinbiosynthese bezeichnet. Hierbei wird im Zellkern zunächst die Information für das Protein abgelesen und in eine messenger-RNA (mRNA) umgeschrieben. Dieser Prozess wird als Transkription bezeichnet.

Die mRNA ist dann dafür zuständig, den Bauplan der Proteine außerhalb des Zellkerns zu transportieren, wo der nächste Schritt an den Ribosomen im Zellplasma stattfindet – die sogenannte Translation. Während der Translation wird die mRNA in die Aminosäuresequenz eines Proteins übersetzt.

Proteine Struktur

Als Nächstes lernst Du etwas über die Struktur der Proteine, denn von ihr hängt die Wirkungsweise der Proteine ab. Die Struktur der Proteine lässt sich in vier Betrachtungsebenen unterteilen.

• Die Primärstruktur: Sie ist die Abfolge sämtlicher Aminosäuren des Proteins. Die Aminosäuresequenz ist also die Primärstruktur. Von ihr hängen die charakteristischen Eigenschaften eines Proteins ab.
• Die Sekundärstruktur: Sie bezeichnet die Zusammensetzung der Primärstruktur der Proteine zu einer räumlichen Anordnung durch die Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidbindungen. Typische Strukturen sind die α-Helix und die β-Faltblatt-Strukturen.
• Die Tertiärstruktur: Sie beschreibt die dreidimensionale Anordnung der Polypeptidketten, ausgelöst durch die elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten.
• Die Quartärstruktur: Damit die Proteine funktionsfähig sein können, müssen sie sich teilweise zu einem größeren Proteinkomplex zusammen lagern. Das ist die Quartärstruktur. Diese setzt sich aus zwei oder mehr Polypeptidketten zusammen, die auch durch verschiedene Bindungskräfte miteinander verknüpft sind.

Arten von Proteinen

Proteine werden in globuläre Proteine und fibrilläre Proteine unterteilt. Sie unterscheiden sich sowohl in ihrer Löslichkeit als auch in ihrer Molekülstruktur.

• Globuläre Proteine: Ihre Tertiär- oder Quartärstruktur ist beinahe kugel- oder birnenförmig. Diese Proteine sind meist wasserlöslich. Das Protein des Eiklars, das sogenannte Ov-Albumin ist ein Beispiel für ein globuläres Protein.

• Fibrilläre Proteine: Sie besitzen eine fadenförmige oder faserige Struktur und sind nicht gut in Wasser löslich. Die Polypeptidketten dieser Proteine sind parallel zueinander angeordnet und bilden faserartige Strukturproteine. Wichtige fibrilläre Proteine sind z. B. Kollagene, Keratine und Elastine. Du findest diese in den Haaren, Nägeln und der Haut.

Proteine Funktion

Proteine haben vielfältige Aufgabenfelder, die im Folgenden vorgestellt werden. Im Immunsystem

• sind sie an der Abwehr von Pathogenen beteiligt
• transportieren sie Makromoleküle im Blut
• katalysieren sie biochemische Reaktionen
• sind sie als Strukturproteine in Haaren und Nägeln zu finden
• sind sie an der Bewegung von Muskeln beteiligt

Funktion von Proteinen – Enzymproteinen

Metabolismus

Enzyme haben eine bedeutende Rolle im Stoffwechsel aller Organismen. Hierzu zählen biochemische Reaktion wie die Teilschritte der Zellatmung (Glykolyse, Citrat-Zyklus & Atmungskette) und die Photosynthese.

DNA-Replikation, -Reparatur, -Transkription

Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der DNA Replikation, Transkription und Translation. Zunächst wird bei der DNA Replikation, der Synthese eines komplementären DNA-Strangs, die DNA-Doppelhelix entspiralisiert. Die DNA wird also von ihrer ursprünglichen gewundenen "Schraubenform" in einen "Reißverschluss" umgewandelt. Dafür ist das Enzym Topoisomerase zuständig.

Im nächsten Schritt wird die DNA in zwei Einzelstränge aufgetrennt. Diese Aufgabe übernimmt das Enzym DNA-Helikase. Am codogenen DNA-Strang werden dann komplementäre DNA-Basen durch das Enzym DNA-Polymerase angelagert und ein neuer Strang synthetisiert.

Während der Synthese des neuen Strangs überprüft die DNA-Polymerase außerdem, ob fehlerhafte Nukleotide eingebaut werden. Werden fehlerhafte Nukleotide festgestellt, so werden diese entfernt und die neue korrekte Base synthetisiert.

Funktion von Proteinen – Rezeptorproteinen

Proteine spielen bei der Sigalweiterleitung und Ligandenbindung eine wichtige Rolle.

Ähnlich diesem Prinzip binden Antikörper bzw. Immunglobuline an Krankheitserreger, markieren sie für Fresszellen und tragen zur Infektionsabwehr bei.

Rezeptoren

Das wird auch als Signaltransduktion bezeichnet. Bei Erregung eines Rezeptors wird über mehrere Prozesse eine zelluläre Reaktion ausgelöst.

G-Protein gekoppelte Rezeptoren

Demzufolge beschreibt das Second-Messenger-Prinzip die Informationsweitergabe eines extrazellulären Signals über intrazelluläre Moleküle.

Bindet ein First Messenger (bzw. ein Ligand) an einen Rezeptor, den er nicht passieren kann, wird das Signal über einen Second Messenger weitergeleitet. Hierfür besitzen G-Protein gekoppelte Rezeptoren mehrere extrazelluläre Bindungsstellen für Liganden.

G-Protein gekoppelte Rezeptoren kommen unter anderem bei der Verarbeitung von Licht-, Geruchs- und Geschmacksreizen zum Einsatz. Sie können durch Liganden entweder aktiviert oder blockiert werden.

Antikörper

Antikörper bzw. Immunglobuline sind Proteine, die im Laufe der Immunantwort von den B-Zellen gebildet werden und der Abwehr und dem Schutz vor Mikroorganismen dienen. Sie erkennen Viren, Bakterien oder Fremdkörper anhand ihrer Oberflächenstrukturen und können an diese binden. Damit helfen sie unserem Körper diese Pathogene über einen komplexen Weg zu vernichten.

Hormone

Hormone sind Signal- und Botenstoffe, die an verschiedenen Regulationsprozessen im Körper beteiligt sind. Viele Oligopeptide sind Hormone bzw. Regulatoren. Sie wirken kontrollierend auf verschiedene biochemische Prozesse im Körper und haben verschiedene Weisen, wie sie sezerniert (ausgeschüttet) werden.

Werden sie in umliegendes Gewebe abgegeben, spricht man von parakriner Sekretion, werden sie in die Blutgefäße abgegeben, spricht man von endokriner Sektretion.

Funktion von Proteinen – Transportproteinen

Transportproteine können unterschieden werden in Proteine, die innerhalb einer Zelle Stoffe transportierten oder außerhalb der Zelle bzw. im Körper Stoffe transportieren.

Zunächst lernst Du etwas über die Transportproteine innerhalb der Zelle. Stoffe werden mithilfe von intregralen Membran- und Transmembranproteinen transportiert. Zu ihnen gehören die Carrierproteine, Ionenpumpen und Ionenkanäle, über die Du jetzt mehr erfährst.

Carrierproteine

Carrierproteine sind integrale Membranproteine. Das bedeutet, dass sie sich an der Zellmembran befinden und entweder vollständig oder zum Teil in der Membran eingebettet sind. Sie haben die Funktion, Moleküle und Ionen durch die Membran – entweder passiv oder aktiv – zu transportieren.

Ionenpumpen

Ionenpumpen kennst Du vielleicht bereits aus der Zellbiologie. Das sind Transmembranproteine, die die Membran durchqueren und den Austausch von Ionen und geladenen Molekülen durch die Membran ermöglichen.

Ionenkanäle

Ionenkanäle sind Transmembranproteine, die Poren bilden und den Transport von Ionen entlang eines Konzentrationsgefälles durch die Membran ermöglichen. Sie befinden sich sowohl an der Zellmembran als auch in den Membranen der Zellorganellen und unterscheiden sich von Ionenpumpen, die über aktiven Transport Ionen transportieren.

Transportproteine innerhalb des Körpers

Im Körper sind Transportproteine auch dafür zuständig, bestimmte Stoffe zu binden, um sie im Blutkreislauf über längere Distanzen zu transportieren. Sie binden z. B. Fettsäuren, Hormone, Metallionen oder Sauerstoff. Hierzu gehören folgende Transportproteine, die Du möglicherweise bereits kennst:

• Hämoglobin ist der eisenhaltige rote Blutfarbstoff in den Erythrozyten (die roten Blutkörperchen) und bindet Sauerstoff sowie Kohlendioxid.

• Albumin transportiert im Blut viele kleinmolekulare Verbindungen wie Bilirubin (Abbauprodukt von Hämoglobin), Hormone (wie Progesteron, Testosteron, etc.) und Riboflavin (Vitamin B₂).
• Das Protein Transferin transportiert Eisen im Blut.

Funktion von Proteinen – Strukturproteinen

Struktur- bzw. Stützproteine dienen als Stützsubstanzen und gewährleisten die Zugfestigkeit von Haut, Sehnen und Knochen. Vor allem sind sie für die Bewegungsfähigkeit (Motilität), Form und Eigenschaften von den Strukturen im Körper wichtig. Die Mehrheit dieser Proteine ist Teil der extrazellulären Matrix.

Kollagen und Elastin

Kollagene sind Strukturproteine der Haut, des Bindegewebes, der Knochen und der Knorpel. Sie dienen dem Aufbau der Zellen und des Gewebes. Kollagen verleiht den Organen eine Reißfestigkeit, da Kollagenfasern zugfest und kaum dehnbar sind.

Elastin ist ein elastisches Faserprotein, welches aus Polypeptidketten aufgebaut ist. Zusammen mit Collagen ist es eines der wichtigsten Strukturproteine im Körper und verleiht den Organen Elastizität und Reißfestigkeit. Elastin findest Du in der Lunge, der Haut und in den Blutgefäßen.

Aktin und Tubulin

Aktin ist ein Strukturprotein, welches im Sarkomer – der kleinsten Einheit einer Muskelzelle – zu finden ist. Zusammen mit Myosin und weiteren Eiweißen dient es der Muskelkontraktion. Sie verändern ihre Form und sorgen dadurch für die Bewegung. Mit ihrer Hilfe können wir uns bewegen und koordinieren.

Tubulin ist ein Strukturprotein, welches ein Hauptbestandteil der Mikrotubuli ist. Die Mikrotubuli sind röhrenförmige Proteinkomplexe, die der Stabilität und der Form der Zelle dienen. Mit anderen Proteinen zusammen ermöglicht sie sowohl Bewegungen innerhalb der Zelle als auch der gesamten Zellen.

Funktion von Proteinen – Motorproteinen

Motorproteine sind Proteine, die sich in Zellen (intrazellulär) befinden und der Zellbewegung und dem Transport von z. B. Zellorganellen dienen.

Myosin, Kinesin und Dynein

• Myosin ist ein Motorprotein, welches weiter oben bereits erwähnt wurde. Zusammen mit Aktin und weiteren Eiweißen dient es der Muskelkontraktion. Kontraktile Proteine im Muskel sind aus ca. 2/3 Myosin und 1/3 Aktin zusammen gesetzt. Des Weiteren bindet Myosin an Aktinfilamente, die zusammen Vesikel transportieren können und bei der Zellfortbewegung, Zelladhäsion (Haftung von Zellen aneinander) und der Endo- und Exozytose Funktionen übernehmen.
• Kinesin bindet an Mikrotubuli und dient dem intrazellulären Transport von Zellorganellen, Makromolekülen und Vesikeln. Kinesin ermöglicht beispielsweise den Transport von Vesikeln in den Nervenzellen.
• Dynein bindet auch an Mikrotubuli und dient den Transport- und Bewegungsvorgängen in der Zelle. Dynein ist außerdem in Geißeln und Cilien zu finden.