Allosterische Hemmung

Allosterische Hemmung – Definition

Die allosterische Hemmung ist einer nicht kompetitiven Hemmung, weil der Inhibitor nicht mit dem Substrat um eine Bindestelle konkurriert. Beide binden an verschiedenen Zentren. Außerdem ist die allosterische Hemmung reversibel, also wieder umkehrbar.

Allosterische Hemmung – Reversibel und irreversibel

Normalerweise zählt die allosterische Hemmung zu den umkehrbaren (reversiblen) Reaktionen. Dabei fungiert der allosterische Hemmstoff als eine Art An- und Ausschalter für das Enzym. Andere Arten der Enzym-Hemmung, wie die unkompetitive Hemmung, können partiell irreversibel sein. Dies trifft bei der allosterischen Hemmung aber nicht zu.

Allosterische Hemmung – Ablauf einer allosterischen Hemmung an Enzymen

Durch die Bindung des Inhibitors an das allosterische Zentrum wird die Raumstruktur des Enzyms verändert, weshalb das Substrat nicht am aktiven Zentrum des Enzyms binden kann. Die Hemmung ist dabei von verschiedenen Parametern abhängig. Die wichtigsten Parameter werden Dir im folgenden Abschnitt vorgestellt.

Hemmstoffkonzentration

Die Hemmstoffkonzentration spielt eine wesentliche Rolle bei der allosterischen Hemmung. Dabei gibt es verschiedene Fälle:

• Die Hemmstoffkonzentration ist hoch. Das bedeutet, es sind viele Inhibitoren im Vergleich zu den Substraten vorhanden. Darum ist bei vielen Enzymen das allosterische Zentrum mit einem Inhibitor besetzt. Es verändert die Form des Enzyms, sodass die meisten Substrate dann nicht mehr an das aktive Zentrum binden. Somit ist keine Reaktion möglich, um ein Produkt entstehen lassen zu können.

• Die Hemmstoffkonzentration ist niedrig, heißt das, dass im Vergleich zu den Substraten, weniger Hemmstoffe parat sind. Dies führt dazu, dass die meisten Enzyme dann mit einem Substrat besetzt sind (Enzym-Substrat-Komplex). Das Enzym funktioniert als Katalysator und beteiligt sich dann an der Bildung eines Produkts.

Reaktionsgeschwindigkeit – allosterischen Hemmung

Die Enzymreaktion läuft bei einer Hemmung mit allosterischen Inhibitor langsamer ab als ohne diesen. Dies kommt dadurch zustande, dass durch den Hemmstoff weniger Substrate an die Enzyme binden können. Also wird die Maximalgeschwindigkeit (V_max) nicht erreicht.

Michaelis-Menten-Gleichung

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion. Sie sieht wie folgt aus:

Dabei steht das V₀ für die Geschwindigkeit der Enzymreaktion. V_max ist die maximale Geschwindigkeit, die das Enzym erreichen kann. Das {S} steht für die Substratkonzentration. Der K_M Wert ist auch als Michaelis-Konstante bekannt. Hierbei handelt es sich um die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit. Dies ist also der Wert der Substratkonzentration, bei dem die Hälfte der Enzyme besetzt sind.

Allosterische Hemmung – K_M Wert

Der K_M Wert gibt die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit an. Also einfach gesagt, wie viel Substrat benötigt man, damit die Hälfte der Enzyme besetzt sind. Ein hoher K_M Wert gibt an, dass es eine hohe Konzentration benötigt, bis die Enzyme nach halbmaximaler Geschwindigkeit arbeiten. Das bedeutet, dass die Enzyme weniger affin zu ihrem Substrat sind. Das lässt die Schlussfolgerung zu, dass ein niedriger K_M Wert eine hohe Affinität des Enzyms zum Substrat angibt.

Allosterische Hemmung – Beispiel

Hierzu ein Beispiel:

Wenn die Zelle dann genug ATP bekommen hat und es vorerst nicht mehr benötigt, hemmt das ATP selbst die Phosphofructokinase. Das ATP ist anders gebaut als das Substrat der Phosphofructokinase und bindet an das allosterische Zentrum. Bis wieder Energie in Form von ATP benötigt wird, bleibt das Enzym inaktiv. ATP ist sowohl das Endprodukt als auch der allosterische Hemmstoff. Dies nennt man Endproduktrepression.