Enzyme

Die Funktion der Enzyme

Enzyme im Allgemeinen werden als Biokatalysatoren bezeichnet. Dabei werden sie während der Reaktion, welche sie katalysieren, nicht verbraucht.

Enzyme sind dabei an vielen chemischen Reaktionen des Stoffwechsels beteiligt. Den Enzymen verdanken wir das reibungslose Funktionieren unseres Kreislaufes. Dabei sind sie an fast allen Stoffwechselprozessen beteiligt, von der Verdauung bis hin zur Energiegewinnung in der Atmungskette.

Der Ablauf der Enzymreaktion

Enzyme wandeln in einer Reaktion den Ausgangsstoff (Substrat) zum gewünschten Produkt um. Das Schema dazu ist die sogenannte Enzymreaktion. Dabei steht am Anfang der Reaktion das Substrat. Dieses geht mit dem Enzym eine nicht-feste Bindung ein. Daraus bildet sich der Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym katalysiert die Reaktion vom Substrat zum Produkt. Sobald diese Reaktion geschehen ist, trennen sich beide voneinander. Dies ist in Abbildung 1 dargestellt.

Abbildung 1: Wirkungsweise eines Enzyms

Warum aber läuft die Enzymreaktion überhaupt ab? Dies liegt an dem Zustand, der durch die Reaktion zwischen Substraten und Enzym vorliegt.

Durch den Enzym-Substrat-Komplex entsteht eine Form, die als induced fit ( = erzwungene Passform) bezeichnet wird. Dieser Übergangszustand der Reaktion ist energetisch ungünstig. Da energetisch ungünstige Zustände gern vermieden werden, treiben sie den Ablauf der katalysierten Reaktion der Enzyme an.

Der Aufbau eines Enzyms

Enzyme gehören zu den Eiweißen (Proteinen), sind also aus Aminosäuren aufgebaut. Im Körper kommen für verschiedene Reaktionen immer andere Enzyme zum Einsatz. Insgesamt besitzt der Körper sehr viele unterschiedliche Enzyme die eine Vielzahl an unterschiedlichen Reaktionen katalysieren.

Das aktive Zentrum

Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, in welchem das Substrat gebunden wird. In dieses aktive Zentrum passt in der Regel nur ein spezifisches Substrat. Nur dieses kann demnach vom Enzym umgewandelt werden. Diese selektive Eigenschaft des aktiven Zentrums wird in der Biologie häufig als Schlüssel-Schloss-Prinzip bezeichnet. So wird gewährleistet das Enzyme ganz spezifische Reaktionen katalysieren.

Das allosterische Zentrum

Neben dem aktiven Zentrum besitzen viele Enzyme noch das sogenannte allosterische Zentrum. Dieses ist an einer anderen Stelle des Enzyms und beeinflusst dessen Konformation.

Wenn sich ein passender Stoff an das allosterische Zentrum des Enzyms heftet, kann dieser eine Konformationsänderung hervorrufen. Dadurch ändert sich auch das aktive Zentrum. Die Änderung der Struktur des aktiven Zentrums des Enzyms kann das Enzym entweder positiv oder negativ beeinflussen.

Bei einer positiven Veränderung des Enzyms passt das Substrat durch die Konformationsänderung erst in das aktive Zentrum. Die andere Möglichkeit ist, dass dieses aktive Zentrum des Enzyms durch die Änderung seiner Gestalt das Substrat nicht mehr binden kann. Näheres dazu erfährst du im Abschnitt zur Hemmung.

Die Struktur eines Holoenzyms

Ein Holoenzym besteht aus einem Apoenzym und einem Coenzym. Das klingt auf den ersten Blick etwas verwirrend, ist aber bei näherer Betrachtung gut verständlich. Wie oben schon erwähnt, sind Enzyme Eiweiße. Dabei bestehen sie meist nicht nur aus Eiweiß, sondern enthalten zusätzlich eine Komponente wie organischen Moleküle.

Die organischen Moleküle, die für die Funktion des Enzyms benötigt werden, bezeichnet man als Coenzyme oder Cosubstrate. Der restliche Teil des Enzyms, welcher das Coenzym benötigt, wird als Apoenzym bezeichnet. Zusammen im Komplex ergeben sie das funktionsfähige Holoenzym.

Die Enzymaktivität

Anhand der Aktivität eines Enzyms lässt sich erkennen, wie viel Substrat das Enzym innerhalb einer gewissen Zeit umgesetzt hat. Dabei wird die Enzymaktivität definiert als der Umsatz eines zum Enzym passenden Substrats pro Zeiteinheit. Dadurch, dass der Substratumsatz in der Einheit der Stoffmenge (n) angegeben wird, ist die Einheit der Enzymaktivität: Änderung der Stoffmenge pro Änderung der Zeit ( ∆n / ∆t ).

Abbildung 2: Die Enzymaktivität am Beispiel der Temperatur

Die Enzymspezifität

Damit das Enzym nur die korrekte Reaktion katalysiert, gibt es zwei Spezifitäten von Enzymen. Sie weisen die Enzymreaktion in die gewünschte Richtung und sorgen somit für die optimale Effektivität des Enzyms. Daran gebunden ist im weiteren Verlauf die Entstehung des richtigen Produkts.

Die Wirkungsspezifität des Enzyms

Das aktive Zentrum von Enzymen ist je nach Enzym aus unterschiedlichen Aminosäuren zusammengesetzt. Dadurch unterscheiden sich die Arten der Katalyse im aktiven Zentrum.

Die vier verschiedenen Katalyse Formen sind:

1. Katalyse durch Annäherung:

Bei dieser Form werden zwei Substrate im aktiven Zentrum des Enzyms so zusammengebracht, dass sie miteinander eine Reaktion eingehen.

2. Säure-Base-Katalyse:

Dabei sind saure und basische Aminosäureketten bei der Enzymreaktion beteiligt. Durch sie wird die Enzymreaktion katalysiert.

3. Kovalente Katalyse:

Bei dieser Reaktion werden Zwischenprodukte der Reaktion am aktiven Zentrum gebunden. Dadurch kann eine Reaktion des Enzyms erfolgen.

4. Metallionen-vermittelte Katalyse:

Hier bilden Metallionen Elektronenpaare in der Bindung aus. Diese Gegebenheit liegt bei ungefähr der Hälfte aller körpereigenen Enzyme vor.

Die Substratspezifität des Enzyms

Wie im oberen Abschnitt schon erwähnt, passen nur bestimmte Substrate in das aktive Zentrum. Dies hat mit der räumlichen Gestalt des Enzyms zu tun. Außerdem ist es von erheblicher Bedeutung, welche Aminosäuren das aktive Zentrum bilden.

Die Substratspezifität ist aber bei verschiedenen Enzymen unterschiedlich ausgeprägt. Das bedeutet, dass in manche aktiven Zentren alle Stoffe passen, die eine ähnliche Grundstruktur mit dem eigentlichen Substrat haben. Andere aktive Zentren hingegen benötigen ein ganz bestimmtes Substrat. Diese hohe Spezifität auf ein Substrat bezeichnet man als die absolute Spezifität.

Die Enzymhemmung

Da Enzyme an vielen wichtigen Stellen des Stoffwechsels aktiv sind, kann ihre Hemmung eine Beeinträchtigung von Stoffwechselvorgängen nach sich ziehen.

Die kompetitive Enzymhemmung

Bei der kompetitiven Hemmung wird das Enzym durch einen Substrat-ähnlichen Stoff (= Substratanalogon) gehemmt. Dieser setzt sich an Stelle des Substrat an das aktive Zentrum. Das Substratanalogon kann vom Enzym aber nicht in Produkt umgewandelt werden. Damit ist das Enzym durch die Hemmung in seiner Funktion eingeschränkt.

Die allosterische Enzymhemmung

Bei der allosterischen Hemmung des Enzyms setzt der Hemmstoff nicht am aktiven, sondern am allosterischen Zentrum des Enzyms an. Durch das Andocken am allosterischen Zentrum ändert das Enzym seine Struktur. Durch diese Hemmung kann kein Substrat mehr am aktiven Zentrum des Enzyms binden und somit auch nicht umgesetzt werden. Es findet eine allosterische Hemmung des Enzyms statt.

Die Hauptklassen der Enzyme

Um Enzyme einordnen zu können, werden diese in sieben verschiedene Hauptklassen unterteilt. Die Unterteilung erfolgt anhand der Reaktionen, die sie katalysieren.

1. Oxidoreduktasen (katalysieren Redoxreaktionen)
2. Transferasen (katalysieren den Transfer einer chemischen Gruppe)
3. Hydrolasen (spalten Molekülbindungen hydrolytisch)
4. Lyasen (katalysieren die Synthese von komplexen Produkten)
5. Isomerasen (verändern die isomere Struktur von Molekülen)
6. Ligase (verknüpfen zwei Moleküle)

Die EC-Klassifizierung

Die sieben Hauptgruppen können nochmals unterteilt werden. Somit hat jedes Enzym seine eigene EC-Klassifikation. Diese Klassifikationen sind wichtig für das Sortieren der Enzyme in der Forschung und in Datenbanken. Somit hat jedes Enzym seine ganz eigene EC-Klassifizierung. Diese hat vier Einteilungskriterien.

Anwendungen von Enzymen – Beispiele

Enzyme kommen ursprünglich in lebenden Organismen vor, sie können aber auch isoliert werden und in der Wissenschaft und Industrie verwendet werden. Enzyme außerhalb des Körpers vielfältig einsetzbar. Dies ist besonders wichtig in der Molekularbiologie und Biochemie.

Medizinische Diagnostik durch Enzyme

Manche Enzyme sind Hinweise auf einen Fehler des Stoffwechsels oder lassen auf einen Schaden an einem für sie spezifischen Organ schließen. Dabei kann die Enzymkonzentration im Blutserum bei der medizinischen Diagnostik behilflich sein.

Enzyme in der Molekularbiologie

Viele Enzyme können bei der Molekularbiologie isoliert und verwendet werden. Dabei hat sich diese Technik in den letzten Jahrzehnten stetig verbessert. Dabei werden die Enzyme als Werkzeuge verwendet, um molekularbiologische Vorgänge zu beeinflussen.