Kompetitive Hemmung

Kompetitive Hemmung – Enzyme

Um die kompetitive Hemmung und ihren Ablauf besser verstehen zu können, lohnt es sich einen allgemeinen Blick auf Enzyme zu werfen.

Aufbau von Enzymen

Es gibt zwei verschiedene Arten des Aufbaus von Enzymen: Die meisten Enzyme bestehen aus einer einzigen Protein- oder Polypeptidkette. Sie sind dadurch Monomere. Allerdings besteht auch die Möglichkeit, dass Enzyme aus mehreren Proteinketten bestehen. Diese sind Oligomere.

Ferner werden Enzyme darin unterschieden, ob sie einen Cofaktor besitzen oder nicht. Der Cofaktor ist eine Art Überbegriff für anorganische Stoffe oder organische Moleküle, die auch Coenzyme genannt werden.

Kompetitive Hemmung – Substratkonzentration

Die Substratkonzentration und die Hemmstoffkonzentration sind essenziell im Rahmen der kompetitiven Hemmung. Da der kompetitive Inhibitor an das aktive Zentrum bindet, verhindert er, dass das Substrat an das aktive Zentrum andocken kann. Dadurch wird das Enzym gehemmt. Aber inwiefern spielen Substratkonzentration und Hemmstoffkonzentration hier eine Rolle?

Bedeutung der Hemmstoffkonzentration

Ist die Hemmstoffkonzentration gegenüber der Substratkonzentration größer, so ist auch die Hemmwirkung der Reaktion größer. Es sind also viel mehr Hemmstoffmoleküle vorhanden. Die Substrate müssen dann um das Andocken an das aktive Zentrum konkurrieren, was umso schwerer für sie ist, je größer die Hemmstoffkonzentration wird.

Bedeutung der Substratkonzentration

Ist die Substratkonzentration gegenüber der Hemmstoffkonzentration größer, können im Vergleich viel mehr Substrate an das aktive Zentrum andocken. Die Substrate besetzen die Enzyme und man spricht von einem Enzym-Substrat-Komplex. Im Anschluss können die Substrate umgesetzt werden.

Auch wenn der Inhibitor dem Substrat strukturell sehr ähnelt, erkennt das Enzym den Unterschied zwischen Substrat und Inhibitor, weshalb keine Umsetzung des Inhibitors stattfindet. Das heißt, dass eine kompetitive Hemmung durch eine erhöhte Substratkonzentration im Vergleich zur Hemmstoffkonzentration aufgehoben werden kann. Der Inhibitor wird dann wieder vom Enzym verdrängt.

Kompetitive Hemmung – Modell

Ein weiterer Aspekt, der auch bei der kompetitiven Hemmung in Betracht gezogen werden muss, ist die Reaktionsgeschwindigkeit.

Die Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms ist mit Inhibitor die gleiche wie ohne Inhibitor. Wenn aber ein Hemmstoff vorhanden ist, wird eine höhere Substratkonzentration, also mehr Substrate benötigt, um die Maximalgeschwindigkeit zu erreichen, da ein Teil der Enzymmoleküle ständig durch den Hemmstoff blockiert ist.

Michaelis-Menten-Gleichung

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion.

Sie sieht wie folgt aus:

$v=\frac{V_{max}\left[S\right]}{K_M+\left[S\right]}$

• v = Reaktionsgeschwindigkeit
• $V_{max}$ = maximale Geschwindigkeit des Systems
• $\left[S\right]$ = Konzentration Substrat S
• $K_M$ = Michaelis-Konstante

Kompetitiven Hemmung – Beispiel

Hier ein Beispiel einer kompetitiven Hemmung: