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Anfang des 20. Jahrhunderts entwickelten die zwei Wissenschaftler Michaelis und Menten ein Konzept, mit dem man die Enzymkinetik - also wie schnell eine enzymgesteuerte Reaktion abläuft - leichter beschreiben konnte. Um in der Geschichte ihre Namen zu verewigen, nannten sie es "Michaelis-Menten-Kinetik".
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Team Michaelis Menten Gleichung Lehrer
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Feedback sendenObwohl ihre Gleichung, die sie dabei formulierten, nur einer sehr vereinfachten Darstellung entspricht, kann man mit ihr bis heute die Reaktionsgeschwindigkeit der meisten Enzymreaktionen gut beschreiben.
Was ist überhaupt ein Enzym?
Ein Enzym ist ein spezielles Protein, das biochemische Reaktionen beschleunigt bzeziehungsweise katalysiert, damit diese nicht so lange dauern. Ein Enzym ist also ein Biokatalysator.
Und was versteht man unter einer enzymatischen gesteuerten Reaktion?
Bei einer enzymatisch gesteuerten Reaktion katalysieren Enzyme eine biochemische Reaktion, bei der aus einem Substrat ein Produkt entsteht.
Dies machen sie, indem sie reversibel an das Substrat binden und mit ihm einen Enzym-Substrat-Komplex ausbilden. In dem katalytischen Zentrum des Enzyms wird das Substrat nun in ein Produkt umgewandelt. Dieses Produkt löst sich von dem Enzym ab, sodass am Ende der Reaktion das Produkt und das Enzym übrigbleibt.
Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Umsatzgeschwindigkeit des Enzyms von der Substratkonzentration und kann so die Geschwindigkeit einer ablaufenden Reaktion vorhersagen. Dabei geht man immer davon aus, dass die Enzymkonzentration konstant bleibt und die Reaktionsgeschwindigkeit deswegen nur von der Substratkonzentration abhängt.
Wenn Du also eine Enzymreaktion in Deinem Hauslabor durchführen und wissen möchtest, ob Du zwischendurch Zeit hast, mit Deinen Freunden ins Kino zu gehen, ist die Michaelis-Menten-Gleichung genau das Richtige für Dich.
Da die Michaelis-Menten-Gleichung nur eine Vereinfachung darstellt, braucht es gewisse Voraussetzungen, damit man sie richtig einsetzen kann:
Sind all diese Voraussetzungen erfüllt, kannst Du ohne Probleme mit der Michaelis-Menten-Gleichung arbeiten.
Die Michaelis-Menten-Gleichung ist wie folgt aufgebaut:
Hier die Erklärung der einzelnen Bestandteile:
Es gibt aber ein paar Teilnehmer in dieser Gleichung, die nicht abhängig von der Substratkonzentration sind. Das sind
Die Michaelis-Menten-Konstante, auch
genannt, ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat.Es ist die Substratkonzentration, bei der genau die Hälfte der Enzyme mit einem Substrat besetzt sind und so die Reaktion auf halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft.
Man könnte also auch sagen:
Sie ist auch der Punkt, an dem das Michaelis-Menten-Diagramm halb gesättigt ist.
Falls ein Enzym mit mehreren Substraten interagieren könnte, gibt es für jedes Substrat eine eigene
. wird in Mol pro Liter angegeben (mol/l). nicht nur eine rein theoretische Bedeutung, sondern in der Realität liegt die Substratkonzentration bei sehr vielen Enzymen bei circa . Eine Ausnahme dieser Beobachtung bilden die Schlüsselenzyme.
Schlüsselenzyme sind Enzyme, die an sehr wichtigen Stellen in biochemischen Reaktionen sitzen. Oft sind sie zum Beispiel am Anfang wichtiger Reaktionsschritte oder an wichtigen Verzweigungspunkten anzutreffen.
Ein Beispiel für ein Schlüsselenzym wäre die Phosphofructokinase-1 bei der Glykolyse.
Wenn man sich gerne mit mathematischen Hintergründen beschäftigt, könnte man sich die Michaelis-Menten-Konstante auch von dem einfachen Reaktionsschema einer Enzymreaktion herleiten.
Bei dieser einfachen Darstellung geht man davon aus, dass sich die Reaktion im Fließgleichgewicht befindet.
Das Fließgleichgewicht bezeichnet den Zustand einer chemischen Reaktion, in dem jederzeit genug Substrat zugeführt und genug Produkt abgeführt wird, sodass die Reaktion mit konstanter Geschwindigkeit ablaufen kann. Sie kommt nicht zum Stillstand und wird nicht langsamer.
Dieses Schema ist bereits bekannt. Hinzugekommen sind nun die Geschwindigkeitskonstanten.
Enzym (E) und Substrat (S) bilden den Enzym-Substrat-Komplex mit der konstanten Geschwindigkeit
aus.Gleichzeitig kann dieser Komplex auch wieder in seine Einzelteile mit der Geschwindigkeit
zerfallen. muss kleiner sein als , sonst würde die Reaktion in die falsche (nämlich nicht Richtung Produkt) ablaufen.Danach wird das Substrat mit der Geschwindigkeit
in das Produkt umgesetzt.Die Michaelis-Menten-Konstante setzt sich nun aus den drei Geschwindigkeitskonstanten
und zusammen.Also:
Möchte man nun die Michaelis-Menten-Gleichung aufzeichnen, so erhält man das Michaelis-Menten-Diagramm. Dabei wird die Geschwindigkeit (v) auf der y-Achse und die Substratkonzentration (S) auf der x-Achse eingetragen.
Das Diagramm zeigt die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion bei einer bestimmten Substratkonzentration.
Da die Enzymmenge immer konstant bleibt, kann irgendwann die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr erhöht werden, ganz gleich wie viel Substrat man noch hinzufügt, da ja alle Enzyme irgendwann gesättigt sind.
So stellt das Diagramm eine Sättigungskurve dar, die gegen
geht. Mathematisch gesehen kann man es auch eine Hyperbel nennen.
Abbildung 1: Michaelis-Menten-Diagramm
Das Michaelis-Menten-Diagramm kann man zusätzlich in drei Phasen unterteilen:
Am Anfang gibt es noch eine sehr niedrige Substratkonzentration, sodass jedes vorhandene Substrat leicht ein Enzym in der großen Menge findet. Also kann man vereinfacht sagen, dass die Reaktionsgeschwindigkeit nur von der Substratkonzentration abhängt.
Bei einer mittleren Substratkonzentration fangen die ersten Substrate an, um die Enzyme zu konkurrieren. Es wird immer schwieriger, ein Enzym in der Menge zu finden, weil immer mehr Enzyme bereits besetzt sind.
Je näher man
kommt, desto weniger Einfluss hat die Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit, da die Enzyme so langsam alle gesättigt sind. Bei einer vollständigen Substratsättigung läuft die Reaktion in Höchstgeschwindigkeit ab (). Die Reaktionsgeschwindigkeit ist also von keiner Konzentration abhängig, sondern verläuft auf Höchstgeschwindigkeit.
Nun kennst Du die Michaelis-Menten-Gleichung und weißt, wie und wo man sie anwendet. Wenn Dich das Thema Enzyme noch weiter interessiert, schau Dir gerne auch unsere anderen Artikel, zum Beispiel zum Schlüssel-Schloss-Prinzip, an.
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Was besagt die Michaelis-Menten-Gleichung?
Die Michaelis-Menten-Gleichung macht eine Aussage über die Geschwindigkeit einer enzymatisch gesteuerten Reaktion. Sie beschreibt dabei die Abhängigkeit der Umsatzgeschwindigkeit des Enzyms von der Substratkonzentration. Sie ist nur unter gewissen Voraussetzungen gültig
Was bestimmt die Michaelis-Menten Konstante?
Die Michaelis-Menten-Konstante bestimmt die Substratkonzentration, bei der genau die Hälfte der Enzyme besetzt sind und die Reaktion auf der halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft. Sie ist also ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat.
Was versteht man unter dem Km-Wert?
Unter dem Km-Wert versteht man die Michaelis-Menten-Konstante. Sie ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat. Es ist die Substratkonzentration bei der gnau die Hälfte aller Enzyme mit einem Substrat besetzt sind und die Reaktion auf halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft.
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Lily Hulatt ist Digital Content Specialist mit über drei Jahren Erfahrung in Content-Strategie und Curriculum-Design. Sie hat 2022 ihren Doktortitel in Englischer Literatur an der Durham University erhalten, dort auch im Fachbereich Englische Studien unterrichtet und an verschiedenen Veröffentlichungen mitgewirkt. Lily ist Expertin für Englische Literatur, Englische Sprache, Geschichte und Philosophie.
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Gabriel Freitas ist AI Engineer mit solider Erfahrung in Softwareentwicklung, maschinellen Lernalgorithmen und generativer KI, einschließlich Anwendungen großer Sprachmodelle (LLMs). Er hat Elektrotechnik an der Universität von São Paulo studiert und macht aktuell seinen MSc in Computertechnik an der Universität von Campinas mit Schwerpunkt auf maschinellem Lernen. Gabriel hat einen starken Hintergrund in Software-Engineering und hat an Projekten zu Computer Vision, Embedded AI und LLM-Anwendungen gearbeitet.
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