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Um solche Szenarien zu verhindern, müssen Stoffwechselreaktionen – genauer gesagt Enzyme – in ihrer Funktion eingeschränkt werden. Das Prinzip dahinter wird als Enzymhemmung bezeichnet.
Enzymhemmung einfach erklärt
Wie der Name schon sagt, werden im Rahmen der Enzymhemmung Enzyme in ihrer Funktion gehemmt. Doch was sind Enzyme überhaupt?
Einfach erklärt sind Enzyme kleine Proteine, die dabei helfen, Reaktionen an anderen Proteinen oder Molekülen (Substraten) durchzuführen. Enzyme können mit ihrem aktiven Zentrum an eine chemische Gruppe binden und machen dort eine Reaktion möglich, indem sie die dafür benötigte Aktivierungsenergie herabsetzen. Enzyme sind also dafür zuständig, Reaktionen zu katalysieren.
Einen tieferen Einblick in Enzyme und ihre Funktionsweise erhältst Du in der StudySmarter-Erklärung Enzyme!
Bei der Enzymhemmung wird die Funktion eines Enzyms durch Inhibitoren entsprechend verlangsamt oder verhindert, sodass die Reaktion nicht mehr oder nur noch verlangsamt durchgeführt werden kann.
Enzymhemmung – Arten
Es gibt viele verschiedene Arten, wie Enzyme gehemmt werden können. Sie alle haben jedoch gemein, dass sich ein hemmendes Molekül (Inhibitor) entweder an das Enzym selbst, oder an das Substrat bindet.
Die größte Unterscheidung zwischen den verschiedenen Arten der Enzymhemmung liegt außerdem darin, ob die Hemmung durch den Inhibitor wieder rückgängig gemacht werden kann (reversible Enzymhemmung), oder ob das betroffene Enzym nun für immer gehemmt ist (irreversible Hemmung).
Reversible Enzymhemmung
Bei der reversiblen Enzymhemmung kann der Inhibitor wieder vom Substrat/Enzym abgelöst werden, das daraufhin wieder normal und ohne Hemmung seiner Funktion nachgehen kann.
Die reversible Enzymhemmung ist vor allem dann wichtig, wenn eine Enzymreaktion vorübergehend unterbunden werden soll.
Kompetitive Hemmung
Bei der kompetitiven Hemmung ist es wichtig, zu beachten, dass ein Enzym oft von verschiedenen, unterschiedlichen Substraten gebunden werden kann, die strukturell ähnlich aufgebaut sind.
Enzym E hat eine Bindungsstelle (aktives Zentrum), an die das Substrat S1, aber auch das strukturell ähnliche Substrat S2 binden können.
Stell Dir vor, dass normalerweise S1 an das aktive Zentrum des Enzyms bindet. Wenn die Menge von S2 steigt, kann es allerdings immer öfter den Platz von S1 einnehmen. S1 kann jetzt nicht mehr so oft umgesetzt werden, da S2 seinen Platz blockiert. Die beiden Substrate befinden sich also in einem Wettbewerb um den Platz am Enzym und durch die Anwesenheit von S2 wird die Umsetzung von S1 gehemmt. Daher kann das Substrat S2 auch als Inhibitor I bezeichnet werden, das die kompetitive Hemmung durchführt.
Die kompetitive Hemmung ist reversibel, da der Inhibitor I durch Erhöhung der Substratkonzentration wieder aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden kann.
Die Alkohol-Dehydrogenase (ADH) ist dafür zuständig, Alkohole im Körper abzubauen und kann sowohl Ethanol als auch Methanol binden.
Ethanol kommt in trinkbaren alkoholischen Getränken vor, während Methanol ein giftiges Nebenprodukt ist, das bei der Herstellung von Alkohol anfällt. Vielleicht hast Du schon einmal vom Begriff "gepanschter Alkohol" gehört. In diesem ist noch Methanol enthalten, das bei Konsumierenden schwere körperliche Schäden, wie Organschäden, oder Nervenschäden, wie Blindheit, auslösen kann.
Grund dafür ist nicht das Methanol selbst, sondern Abbauprodukte, die durch den Abbau von Methanol durch die ADH entstehen.
Um eine Methanol-Vergiftung zu behandeln, wird eine zunächst verwundernde Methode angewandt: Der/die Betroffene muss über mehrere Tage hinweg kontrolliert eine bestimmte Menge an Ethanol (konsumierbarer Alkohol) zu sich nehmen. Das Ethanol verdrängt das Methanol als Substrat vom Enzym ADH, wenn es in genügenden Mengen im Körper enthalten ist. Die Hemmung durch den Inhibitor Ethanol führt dazu, dass das Methanol nicht mehr abgebaut und mit der Zeit direkt ausgeschieden wird.
Allosterische Hemmung (nicht kompetitive Hemmung)
Die allosterische Hemmung wird auch als nichtkompetitive Hemmung bezeichnet.
Zusätzlich zum aktiven Zentrum, an das Substrate binden können, haben manche Enzyme auch ein allosterisches Zentrum. Das allosterische Zentrum wird auch als regulatorisches Zentrum bezeichnet, woran ein Regulator binden kann, der als Inhibitor fungiert. Die Bindung des Inhibitors führt zu einer strukturellen Veränderung des Enzyms, bei dem auch die Form des aktiven Zentrums geändert wird.
An dieses veränderte aktive Zentrum kann das Substrat nicht mehr binden und daher auch nicht umgesetzt werden.
Die nichtkompetitive Hemmung ist ebenfalls reversibel, denn der Inhibitor kann sich wieder vom Enzym lösen. Dadurch nimmt das aktive Zentrum des Enzyms seine ursprüngliche Form an und das passende Substrat kann wieder an das Enzym binden.
Allosterische Hemmung wird oft für den Regulationsmechanismus der negativen Rückkopplung genutzt.
Stell Dir vor, dass große Mengen des Substrats S im Enzym E zum Produkt P umgesetzt werden. Oft dient P zusätzlich als Regulator und kann an das allosterische Zentrum des umsetzenden Enzyms binden. Wenn daher mit der Umsetzung von S auch die Menge an P steigt, erhöht sich die Wahrscheinlichkeit, dass eines der Produkte seinen Weg ins allosterische Zentrum des Enzyms findet, und das Enzym inaktiviert.
Die Umsetzung wird gestoppt, sodass keine Überproduktion stattfindet.
Das Produkt P wird mit der Zeit für andere Prozesse benötigt, und wenn es sich aus dem allosterischen Zentrum löst, ohne ersetzt zu werden, kann das Enzym E seine Aktivität wieder aufnehmen.
Lebewesen benötigen für ihre Stoffwechselvorgänge Energie, die oft in Form von Adenosintriphosphat (ATP) bereitgestellt wird. Ist die Menge an ATP im Körper zu gering, muss es nachproduziert werden. Dies geschieht im Rahmen der Glykolyse, wobei ATP in mehreren Schritten aus Zucker gewonnen werden kann.
Eines dieser Schritte wird durch die Phosphofructokinase katalysiert. An das aktive Zentrum der Phosphofructokinase kann Fructose-6-Phosphat binden, das dort zu Fructose-1,6-Biphosphat umgewandelt wird. Im weiteren Verlauf der Glykolyse entsteht dann ATP.
Doch was passiert, wenn genug ATP hergestellt worden ist? Die Glykolyse kann schließlich nicht ewig weiterlaufen, bis alle Zuckerreserven im Körper aufgebraucht sind!
Hier kommt die allosterische Hemmung durch ATP ins Spiel. Wenn genug ATP vorhanden ist, fangen ATP-Moleküle an, das allosterische Zentrum der Phosphofructokinase zu binden. Diese stoppt die Umsetzung ihres Substrats, sodass keine Glucose mehr unnötig abgebaut wird. Sobald der ATP-Gehalt der Umgebung niedriger wird, löst sich das ATP des allosterischen Zentrums – die Hemmung ist aufgehoben und die Glykolyse kann wieder weiterlaufen.
Unkompetitive Hemmung
Die unkompetitive Hemmung verläuft nach demselben Prinzip wie die allosterische (nicht-kompetitive) Hemmung: Durch die Bindung eines Inhibitors (Regulator) wird die Struktur des aktiven Zentrums geändert.
Die Besonderheit der unkompetitiven Hemmung ist es allerdings, dass der Inhibitor erst dann bindet, wenn schon ein Substrat im aktiven Zentrum sitzt. Das Substrat wird bei der Bindung des Inhibitors also regelrecht aus seinem Platz geworfen, während bei der allosterischen Hemmung die Bindung des Substrats gar nicht erst möglich ist.
Hemmung des Substrats
Bei dieser Art der Hemmung bindet der Inhibitor I nicht an das Enzym, sondern an das Substrat. Dieses passt dann nicht mehr in das aktive Zentrum des Enzyms und kann daher nicht umgesetzt werden.
Reversible Enzymhemmung – Zusammenfassung
Um die verschiedenen Arten der reversiblen Hemmung besser auseinanderhalten zu können, findest Du hier eine zusammenfassende Tabelle ihrer Hauptunterschiede.
| kompetitive Hemmung | allosterische Hemmung | unkompetitive Hemmung | Hemmung des Substrats | |
| Wirkungsort | aktives Zentrum | allosterisches Zentrum | allosterisches Zentrum | Substrat |
| Inhibitor | Substrat | Regulator | Regulator | Inhibitor |
| Zeitpunkt | vor Bindung des Substrats | vor Bindung des Substrats | nach Bindung des Substrats | vor Bindung des Substrats |
| Tabelle 1: Vergleich der verschiedenen Arten reversibler Enzymhemmung | ||||
Irreversible Hemmung
Bei der irreversiblen Enzymhemmung ist eine erneute Aktivierung des Enzyms nach der Hemmung durch Entfernung des Inhibitors nicht möglich.
Die Enzymhemmung ist dann irreversibel, wenn der Inhibitor kovalent an das Enzym bindet. Kovalente Bindungen gehören zu starken, chemischen Bindungen, bei denen sich zwei Atome ein Elektronenpaar teilen.
Inhibitoren dieser Art der Enzymhemmung binden an das aktive Zentrum und verändern es so, dass die Bindung des passenden Substrats fortan nicht mehr möglich ist.
Penicillin ist ein Antibiotikum, das in der Medizin zur Bekämpfung von bakteriellen Infektionen genutzt wird. Sein Wirkungsprinzip ist das der irreversiblen Hemmung.
Wenn sich Bakterien vermehren, müssen sie Teile ihrer Zellwand neu bauen und vergrößern. Dafür ist das Enzym D-Alanin-Transpeptidase von großer Bedeutung. Penicillin kann mit Teilen seiner Struktur das aktive Zentrum der Transpeptidase binden und diese somit funktionsunfähig machen. Es wirkt dort also als Inhibitor. Wenn die Zellwand der Bakterien während ihrer Vermehrung nicht stabil gebildet werden kann, kann sie bei Belastungen leicht platzen und die Bakterien werden abgetötet.
Enzymhemmung – Das Wichtigste
- Enzymhemmung einfach erklärt: Durch die Enzymhemmung wird ein Enzym vorübergehend oder permanent in seiner Funktion eingeschränkt.
- Enzymhemmung Arten: Die Enzymhemmung ist je nach Mechanismus in unterschiedliche Arten einteilbar.
- Irreversible Hemmung: Die Hemmung ist nicht rückgängig zu machen,
- Reversible Hemmung: Die Hemmung kann durch Ablösen des Inhibitors wieder rückgängig gemacht werden.
- Kompetitive Hemmung: Ein Substrat und ein Inhibitor konkurrieren aufgrund struktureller Ähnlichkeit um dieselbe Bindestelle (aktives Zentrum) eines Enzyms. Der Inhibitor kann das Substrat verdrängen und somit seine Umsetzung verhindern.
- Allosterische Hemmung: Durch Bindung eines Inhibitors/Regulators an das allosterische Zentrum wird das aktive Zentrum verändert und somit die Bindung des Substrats verhindert.
- Nicht kompetitive Hemmung: siehe allosterische Hemmung
- Unkompetitive Hemmung: Ein Inhibitor kann erst an das allosterische Zentrum binden, wenn ein Substrat im aktiven Zentrum sitzt. Das aktive Zentrum wird durch die Bindung des Inhibitors verändert und das Substrat hinausgeworfen.
- Enzymhemmung Beispiel: Das Antibiotikum Penicillin bindet die D-Alanin-Transpeptidase, die eine Rolle in der Zellwandbildung von sich vermehrenden Bakterien spielt und inhibiert sie dadurch. Die Transpeptidase kann die Zellwand nicht mehr stabilisieren, da ihr aktives Zentrum verändert ist und die Bakterien sterben.
Nachweise
- Hans Bisswanger (2000). Enzymkinetik. Theorie und Methoden. Wiley-VCH.
- dw.com: Methanol - der tödliche Alkohol. (05.12.2022)
- Geoffrey Zubay (1999). Biochemie. Mcgraw-Hill Professional.
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Häufig gestellte Fragen zum Thema Enzymhemmung
Warum ist die Enzymhemmung nötig?
Die Enzymhemmung ist notwendig, um enzymatisch ablaufende Reaktionen in Lebewesen kontrollieren zu können. Ansonsten würden Enzyme zu viel ihres Produkts herstellen oder zu viel ihres Substrats verbrauchen. Durch die Enzymhemmung können Stoffwechselabläufe jedoch genau und nach Bedarf durchgeführt werden.
Warum ist Enzymregulation notwendig?
Die Enzymregulation ist notwendig, um enzymatisch ablaufende Reaktionen in Lebewesen kontrollieren zu können. Ansonsten würden Enzyme zu viel oder wenig ihres Produkts herstellen oder nicht zum richtigen Zeitpunkt mit ihrer Arbeit aufhören oder starten. Durch die Enzymregulation können Stoffwechselabläufe jedoch genau und nach Bedarf durchgeführt werden.
Welche Hemmungen sind reversibel?
Die kompetitive Hemmung, nicht-kompetitive Hemmung (allosterische Hemmung), sowie die unkompetitive Hemmung sind die wichtigsten Arten der reversiblen Enzymhemmung.
Was versteht man unter allosterischer Hemmung?
Bei der allosterischen Hemmung bindet eine Inhibitor/Regulator an das allosterische Zentrum. Durch diese Bindung wird das aktive Zentrum verändert und somit die Bindung des Substrats verhindert.
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