Quartärstruktur Proteine

Definition der Quartärstruktur von Proteinen

Der Begriff bezeichnet in der Biochemie die definierte räumliche Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten mit jeweiliger Tertiärstruktur. Die einzelnen Polypeptidketten werden dabei als Untereinheiten bezeichnet.

Zusammengehalten wird die Quartärstruktur durch nicht-kovalente Bindungen, also vorwiegend durch Wasserstoffbrückenbindungen, ionische Bindungen und Van-der-Waals-Kräfte. Die einzelnen Untereinheiten werden in einigen Fällen auch über Disulfidbrücken verbunden.

Eine Quartärstruktur besteht im Unterschied zur Tertiärstruktur immer aus mehr als einer Primärstruktur. Quartärstrukturen aus gleichen oder ähnlichen Untereinheiten bezeichnest Du auch als Oligomere.

Der Quartärstruktur untergeordnet sind die Primärstruktur, die Sekundärstruktur und Tertiärstruktur von Proteinen. Allerdings bildet nicht jedes Protein eine Quartärstruktur aus. In der Natur kommen zahlreiche einsträngige Proteine vor, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Bei diesen Proteinen ist dagegen die Tertiärstruktur für die Funktion des Proteins relevant.

Arten von Proteinen mit Quartärstruktur

Es lassen sich drei verschiedene Arten von Proteinen mit Quartärstruktur unterscheiden. Es gibt:

• Faser- oder Strukturproteine
• globuläre Proteine
• Proteinkomplexe

Faserproteine oder Strukturproteine wirken normalerweise nicht als Enzyme, sondern sind unter anderem maßgeblich daran beteiligt, Fasern auszubilden, Zellen ihre Form und Geweben ihre Festigkeit und Elastizität zu geben. Sie dienen also in erster Linie als Gerüststoffe. Die bekanntesten Strukturproteine sind Keratin (zum Beispiel in Haaren und Nägeln) und Kollagen (im Bindegewebe).

Als globuläre Proteine werden diejenigen Proteine bezeichnet, die eine mehr oder weniger kugelförmige Quartärstruktur aufweisen. Zu dieser Gruppe gehören etwa Globuline, Globine, Prolamine, Histone und Protamine. Das weiter oben erwähnte Hämoglobin und auch das Myoglobin gehören wiederum zur Gruppe der Globine.

Eine weitere Art von Proteinen mit Quartärstruktur sind die sogenannten Proteinkomplexe, also eine Zusammenlagerung mehrerer Proteine. Viele Proteine können ausschließlich in dieser Art von Komplex ihre zelluläre Funktion wahrnehmen. Als Beispiel für solche zusammen gelagerten Komplexe können die Immunglobuline dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.

Bestimmung der Quartärstruktur

Die Bestimmung der Konformation, also des räumlichen Aufbaus eines Proteins, kann Dir Auskunft darüber geben, was die Aufgaben des Proteins sind und wie man dann die Signalwege, in die das Protein eingebunden ist, beeinflussen kann.

Zur Strukturaufklärung der Proteine gibt es verschiedene Methoden, welche alle ihre Vor- und Nachteile besitzen. Zwei davon sind die Kristallstrukturanalyse und die hochauflösende NMR-Spektroskopie.

Kristallstrukturanalyse

Für die Kristallstrukturanalyse wird Strahlung genutzt, um die Struktur von Molekülen zu ermitteln. Diese Moleküle müssen dafür in Form eines Kristallgitters vorliegen. Dabei ist die meistverwendete Art an Strahlung die Röntgenstrahlung, jedoch können auch Elektronen-, Synchrotron-, Protonen- oder Neutronenstrahlen genutzt werden.

Die Funktionsweise der Methode kannst Du Dir dabei so vorstellen, dass sich in einem isolierten Raum das Molekül befindet, welches dann mit Strahlung beschossen wird. Diese Strahlung trifft auf das Molekül und wird durch dessen Oberfläche gebeugt, genauer gesagt gebrochen.

Jedes Gitter hat dabei ein charakteristisches Beugungsbild, heißt ein spezifisches Bild, wie die Strahlen zurückgeworfen werden. Durch die Bragg-Gleichung kann dann mathematisch berechnet werden, wie genau die Struktur aufgebaut ist.

NMR-Spektroskopie

NMR steht für nuclear magnetic resonance und bedeutet, dass diese Methode anhand der magnetischen Orientierung der Atomkerne funktioniert. Dazu wird ein starkes statisches Magnetfeld angelegt, in welches die Proben mit dem Protein gegeben werden.

Die Kerne der einzelnen Atome in dem Protein kannst Du Dir dabei wie kleine Magnetstäbe vorstellen, die einen Pluspol und einen Minuspol besitzen. Durch das angelegte Magnetfeld werden diese in zwei mögliche Richtungen ausgerichtet, entweder parallel oder anti-parallel zum Magnetfeld.

Diese beiden unterschiedlichen Orientierungen haben auch energetisch unterschiedliche Zustände, einen energieärmeren und einen energiereicheren. Um vom energieärmeren in den energiereicheren Zustand überzugehen, muss dem Kern exakt die Energiedifferenz zwischen den Energiezuständen zugeführt werden, das heißt der Kern muss mit Strahlung einer ganz bestimmten Frequenz bestrahlt werden.

Die magnetisch aktiven Kerne dieser Probe wechselwirken dann mit dem elektromagnetischen Feld. Diese Wechselwirkung nennt man dann magnetische Kernresonanz und genau diese kann dann detektiert und mithilfe eines NMR-Spektrometers ausgewertet werden.

Beispiele für Proteine mit Quartärstruktur

Auf den unteren Grafiken erkennst Du Myoglobin, ein monomeres Protein ohne Quartärstruktur und das aus vier Untereinheiten aufgebaute Hämoglobin mit Quartärstruktur. Die Untereinheiten des Hämoglobin-Proteins bilden gemeinsam das aktive Zentrum des Proteins. Diese Anordnung ermöglicht die allosterische Regulation durch Sauerstoff oder Protonen. Im Gegensatz zum Hämoglobin ist das nahe verwandte Myoglobin nicht allosterisch reguliert, da es keine Quartärstruktur besitzt.

Abbildung 3: Struktur von Myoglobin

Abbildung 4: Struktur von Hämoglobin