Introduction to Biophysics - Cheatsheet.pdf

Prinzipien und Anwendungen der Elektronenmikroskopie

Definition:

Prinzipien und Anwendungen der Elektronenmikroskopie: Bildgebung mit hoher Auflösung durch Elektronenstrahlen statt Licht.

Details:

• Höhere Auflösung als Lichtmikroskopie durch kürzere Wellenlängen der Elektronen.
• Zwei Haupttypen: Transmissions-Elektronenmikroskopie (TEM) und Rasterelektronenmikroskopie (SEM).
• TEM: Elektronen passieren Probe, erzeugen Bild der inneren Struktur. Auflösung: bis zu Bruchteilen von Nanometern.
• SEM: Elektronen scannen Oberfläche der Probe, erzeugen 3D-Bilder. Auflösung: einige Nanometer.
• Anwendungen: Materialwissenschaften, Biologie, Nanotechnologie.
• Formel für Auflösungsvermögen des TEM: \(\frac{1,22\thinspace \text{λ}}{\text{NA}}\)

Konformation und Dynamik von Proteinen und Nukleinsäuren

Definition:

Struktur und Bewegungen von Proteinen und Nukleinsäuren bestimmen ihre Funktion und Interaktion.

Details:

• Konformation: Räumliche Anordnung der Atome in einem Protein oder einer Nukleinsäure.
• Dynamik: Bewegungen innerhalb der molekularen Struktur, die zu Funktion und Interaktion beitragen.
• Primärstruktur: Abfolge der Aminosäuren oder Nukleotide.
• Sekundärstruktur: Regelmäßige lokale Strukturen (z. B. α-Helices, β-Faltblätter in Proteinen).
• Tertiärstruktur: Allgemeine dreidimensionale Anordnung einer Polypeptidkette oder eines Nukleinsäuremoleküls.
• Quartärstruktur: Anordnung und Wechselwirkung von mehreren Polypeptidketten oder Nukleinsäuren.
• Faltung: Prozess der Annahme der funktionalen Konformation.
• Molekulardynamik (MD): Simulationstechnik zur Untersuchung der zeitabhängigen Verhalten von Molekülen basierend auf Newtonschen Bewegungs- und Kraftgesetzen.
• Formeln: \[E_{\text{pot}} = \frac{1}{2} k (r - r_0)^2\] (Harmonikaler Potential für Bindungen), \[E_{\text{tot}} = E_{\text{pot}} + E_{\text{kin}}\]

Analyse enzymatischer Reaktionen

Definition:

Untersuchung der Mechanismen und Kinetiken, mit denen Enzyme biochemische Reaktionen beschleunigen und regulieren.

Details:

• Michaeli-Menten-Kinetik: beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration
• Michaelis-Menten-Gleichung: \[v = \frac{V_{max} [S]}{K_m + [S]}\]
• Lineweaver-Burk-Diagramm: doppelt-reziproke Darstellung zur Bestimmung von \(V_{max}\) und \(K_m\) \[\frac{1}{v} = \frac{K_m}{V_{max} [S]} + \frac{1}{V_{max}}\]
• Inhibitionstypen: kompetitiv, nichtkompetitiv, unkompetitiv
• Allosterische Regulation: Veränderung der Enzymaktivität durch Bindung eines Effektors an anderer Stelle als das aktive Zentrum
• Enzym-Substrat-Komplex: Übegangsphase, bei der Substratbindung an das aktive Zentrum des Enzyms erfolgt

Mechanismen des Stofftransportes über Membranen

Definition:

Stofftransport über Membranen umfasst Prozesse, bei denen Moleküle oder Ionen durch Zellmembranen bewegt werden, um Gleichgewicht zu erreichen und zelluläre Funktionen aufrechtzuerhalten.

Details:

• Diffusion: Passiver Transport entlang des Konzentrationsgradienten Formel: \(J = -D \frac{dC}{dx}\)
• Osmose: Spezielle Form der Diffusion von Wasser durch semipermeable Membranen
• Erleichterte Diffusion: Passiver Transport durch Membranproteine
• Aktiver Transport: Stofftransport gegen den Konzentrationsgradienten unter Energieverbrauch (oft ATP) Formel: \( \Delta G = \Delta G^0 + RT \ln \frac{[P]}{[S]} \)
• Endozytose/Exozytose: Aktive Aufnahme/Augscheidung großer Partikel durch Vesikelbildung

Proteinstruktur und -funktion

Definition:

Untersuche, wie die dreidimensionale Struktur eines Proteins dessen Funktion bestimmt.

Details:

• Primärstruktur: Aminosäuresequenz
• Sekundärstruktur: α-Helices und β-Faltblätter
• Tertiärstruktur: dreidimensionale Anordnung der Sekundärstrukturen
• Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Protein-Untereinheiten
• Funktion oft durch die Struktur der aktiven Zentren und Bindungsstellen
• Wechselwirkungen: Wasserstoffbrücken, ionische Bindungen, van-der-Waals-Kräfte, hydrophobe Effekte
• Protein-Dynamik: konformationelle Änderungen beeinflussen Funktionalität
• Thermodynamik und Kinetik: Faltung und Stabilität

Freie Energie und Gleichgewichte in biologischen Systemen

Definition:

Freie Energie und Gleichgewichte bestimmen die Spontaneität von Prozessen in biologischen Systemen.

Details:

• Freie Enthalpie (G) definiert als: \[ \text{G} = \text{H} - T\text{S} \] ( H: Enthalpie, T: Temperatur, S: Entropie)
• Gleichgewichtszustand erreicht, wenn \[ \triangle G = 0 \]
• Negative \[ \triangle G \] deutet auf spontane Prozesse hin
• Beispielhaft in biochemischen Reaktionen, Enzymaktivität, osmotischen Gleichgewichten

Computersimulationen und molekulare Modellierungen

Definition:

Computersimulationen und molekulare Modellierungen dienen zur Untersuchung biomolekularer Systeme auf atomarer Ebene.

Details:

• Molekulardynamik (MD) Simulationen: Bewegung von Atomen und Molekülen durch numerische Integration der Newtonschen Gleichungen
• Montecarlomethode (MC): Zufallsbasierte Technik zur Probenahme der Konfigurationsraum
• Potentialfelder: Beschreiben die Wechselwirkungen zwischen Atomen
• Beispiel: Kraftfeld AMBER für Proteine, DNA und Lipide
• Einheit: Enzymatische Reaktionen, Proteinfaltung, Membrantransporte
• Software: GROMACS, LAMMPS, AMBER

Thermodynamik von Membranprozessen

Definition:

Thermodynamik der Membranprozesse untersucht Energieänderungen und Stoffströme durch semi-permeable Membranen.

Details:

• Triebkraft: Chemisches Potential \( \mu \)
• Osmotischer Druck: \[ \Pi = - RTC \]
• Energieerhaltung: \[ \Delta G = \Delta H - T\Delta S \]
• Flüsse: \[ J = -L( \Delta \mu - z F \Delta \psi ) \]