Introduction to Biophysics - Exam.pdf

Aufgabe 1)

Die Elektronenmikroskopie ist eine bahnbrechende Technik, die Elektronenstrahlen anstelle von Licht verwendet, um Bilder mit hoher Auflösung zu erzeugen. Aufgrund der kürzeren Wellenlängen von Elektronen bieten sie eine weitaus höhere Auflösung als Lichtmikroskope. Es gibt zwei Haupttypen der Elektronenmikroskopie: Transmissions-Elektronenmikroskopie (TEM) und Rasterelektronenmikroskopie (SEM). Bei der TEM passieren die Elektronen die Probe und erzeugen ein Bild der inneren Struktur mit einer Auflösung bis zu Bruchteilen eines Nanometers. SEM hingegen scannt die Oberfläche der Probe mit Elektronen und erzeugt dreidimensionale Bilder mit einer Auflösung von einigen Nanometern. Diese Techniken haben weitreichende Anwendungen in den Materialwissenschaften, der Biologie und der Nanotechnologie. Für das Auflösungsvermögen des TEM gilt die Formel: \[\frac{1,22\thinspace \text{λ}}{\text{NA}}\].

a)

(a) Berechne die maximale Auflösung eines Transmissions-Elektronenmikroskops (TEM), wenn die verwendete Elektronenwellenlänge \(\text{λ} = 0,025 \, nm\) beträgt und die numerische Apertur \(\text{NA} = 1,4\) ist.

Lösung:

(a) Um die maximale Auflösung eines Transmissions-Elektronenmikroskops (TEM) zu berechnen, verwenden wir die gegebene Formel:

• Formel: \

  \[ \text{Auflösung} = \frac{1,22 \thinspace \text{λ}}{\text{NA}} \]

• Gegebene Werte: \

  \[ \text{Elektronenwellenlänge}, \thinspace \text{λ} = 0,025 \thinspace \text{nm} \] \[ \text{Numerische Apertur}, \thinspace \text{NA} = 1,4 \]

• Rechnung: \

  \[ \text{Auflösung} = \frac{1,22 \times 0,025 \thinspace \text{nm}}{1,4} \]

• Berechne den Zähler: \

  \[ 1,22 \times 0,025 = 0,0305 \thinspace \text{nm} \]

• Teile den Zähler durch den Nenner: \

  \[ \frac{0,0305 \thinspace \text{nm}}{1,4} = 0,0218 \thinspace \text{nm} \]

Also beträgt die maximale Auflösung eines Transmissions-Elektronenmikroskops (TEM) etwa 0,0218 nm.

Aufgabe 2)

Die Konformation und Dynamik von Proteinen und Nukleinsäuren sind entscheidend für deren Funktion und Interaktionen mit anderen Molekülen. Betrachte ein Protein, welches aus einer Polypeptidkette von 100 Aminosäuren besteht. Dabei bildet es eine α-Helix in seiner Sekundärstruktur und eine komplexe Tertiärstruktur. Die Bewegungen und Konformationsänderungen des Proteins werden detailliert durch Molekulardynamik-Simulationen (MD) untersucht. Das verwendete Modell für die MD-Simulation berücksichtigt harmonikale Potenziale für Bindungen und kombiniert kinetische sowie potentielle Energien, um das gesamte Energieniveau des Systems zu beschreiben.

a)

Lösung:

Hier sind einige detaillierte Informationen und Diagramme zur Lösung der Teilaufgabe.

• Primär- und Sekundärstruktur:
• Primärstruktur:

Die Primärstruktur eines Proteins bezieht sich auf die lineare Sequenz von Aminosäuren, aus der das Protein besteht. Diese Sequenz wird durch Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren verknüpft. Jede Aminosäure in dieser Sequenz wird durch ihre spezifische Seitenkette charakterisiert, die ihre chemischen Eigenschaften bestimmt.

Beispiel:

 Aminosäuresequenz: Gly-Ala-Val-Leu-Ser-Thr-Ile-Met-... 

Die Sekundärstruktur eines Proteins beschreibt die lokale Faltung der Polypeptidkette in spezifische Muster, hauptsächlich α-Helices und β-Faltblattstrukturen. Diese Strukturen werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Atomen des Polypeptid-Rückgrats stabilisiert, nicht den Seitenketten.

Wasserstoffbrücken sind wesentlich für die Stabilisierung der Sekundärstruktur eines Proteins. In einer α-Helix bildet jede Peptidbindung eine Wasserstoffbrücke zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff (C=O) einer Aminosäure und dem Amid-Wasserstoff (N-H) einer weiteren Aminosäure, die vier Reste weiter unten in der Kette liegt.

Diagramm einer α-Helix:

Hier ist ein einfaches Diagramm, das die Wasserstoffbrücken in einer α-Helix zeigt:

 O=C---H-N       |         H-N---O=C       |         O=C---H-N  

Die Linien zwischen den Carbonyl-Sauerstoffatomen (O) und den Amid-Wasserstoffatomen (H) kennzeichnen die Wasserstoffbrückenbindungen. Diese Bindungen tragen zur Stabilität der Helixstruktur bei.

b)

Lösung:

• Energiebetrachtungen:

Um die potentielle Energie einer Bindung in einer MD-Simulation zu berechnen, wenn die Bindungslänge von der Gleichgewichtslänge abweicht, verwenden wir die Formel für das harmonikale Potenzial:

• Formel:

\( E_{\text{pot}} = \frac{1}{2} k (r - r_0)^2 \)

• Gegebene Werte:

• Die Gleichgewichtslänge \(r_0\) beträgt 1.5 Å.
• Die Steifigkeitskonstante \(k\) beträgt 250 N/m.
• Die tatsächliche Bindungslänge \(r\) beträgt 1.6 Å.

Nun führen wir die Berechnung durch:

1. Berechne die Differenz \(\Delta r\) zwischen der tatsächlichen Bindungslänge und der Gleichgewichtslänge:
2. \(\Delta r = r - r_0 = 1.6 \text{ Å} - 1.5 \text{ Å} = 0.1 \text{ Å}\)
3. Da die Einheit der Steifigkeitskonstante in N/m angegeben ist, müssen wir die Längeneinheiten anpassen. 1 Å entspricht 1e-10 Metern:
4. \(\Delta r = 0.1 \text{ Å} = 0.1 \times 10^{-10} \text{ m} = 1 \times 10^{-11} \text{ m}\)
5. Setze \(\Delta r\) und \(k\) in die Potenzialenergieformel ein:
6. \( E_{\text{pot}} = \frac{1}{2} \times 250 \times (1 \times 10^{-11})^2 \)
7. \( E_{\text{pot}} = \frac{1}{2} \times 250 \times (1 \times 10^{-11})^2 \)
8. Berechne das Quadrat des Abstands:
\( (1 \times 10^{-11})^2 = 1 \times 10^{-22} \text{ m}^2 \)
9. Multipliziere die Steifigkeitskonstante \(k\) mit diesem Wert und teile durch 2:
10. \( E_{\text{pot}} = \frac{1}{2} \times 250 \times 1 \times 10^{-22} = 125 \times 10^{-22} \)
11. Fasse die Exponenten zusammen:
12. \( E_{\text{pot}} = 1.25 \times 10^{-20} \text{ J} \)

Die potentielle Energie der Bindung bei einer tatsächlichen Bindungslänge von 1.6 Å beträgt daher 1.25 × 10^-20 J.

c)

13. Molekulardynamik-Simulation: Erkläre die Rolle der kinetischen Energie in einer Molekulardynamik-Simulation und wie sie zur Gesamtenergie \(E_{\text{tot}} = E_{\text{pot}} + E_{\text{kin}}\) des Systems beiträgt. Beschreibe, wie Temperatur und Bewegung der Atome in der MD-Simulation miteinander in Beziehung stehen und wie bestimmte dynamische Eigenschaften des Proteins untersucht werden können, um Rückschlüsse auf seine biologische Funktion zu ziehen.

Lösung:

• Molekulardynamik-Simulation:

Bei einer Molekulardynamik-Simulation (MD-Simulation) ist es wichtig zu verstehen, wie die kinetische Energie und die potentielle Energie zur Gesamtenergie des Systems beitragen und wie diese Größen miteinander verknüpft sind.

• Rolle der kinetischen Energie:

Die kinetische Energie eines Systems in der MD-Simulation ergibt sich aus der Bewegung der Atome und Moleküle. Sie wird durch die Formel für die kinetische Energie beschrieben:

\( E_{\text{kin}} = \frac{1}{2} mv^2 \)

wobei:

• \(m\) die Masse des Atoms oder Moleküls ist, und
• \(v\) die Geschwindigkeit des Atoms oder Moleküls ist.

Die kinetische Energie trägt zur Gesamtenergie \(E_{\text{tot}}\) des Systems bei, die sich aus der Summe von kinetischer Energie \(E_{\text{kin}}\) und potentieller Energie \(E_{\text{pot}}\) ergibt:

\(E_{\text{tot}} = E_{\text{pot}} + E_{\text{kin}}\)

• Beziehung zwischen Temperatur und Bewegung der Atome:

In einer MD-Simulation ist die Temperatur des Systems direkt mit der kinetischen Energie der Atome verbunden. Die Beziehung zwischen der Temperatur \(T\) und der mittleren kinetischen Energie \(\langle E_{\text{kin}} \rangle\) wird durch das Theorem der Gleichverteilung gegeben:

\(\langle E_{\text{kin}} \rangle = \frac{3}{2} k_B T \)

wobei:

• \(k_B\) die Boltzmann-Konstante ist.

Eine höhere Temperatur führt zu einer höheren kinetischen Energie, was bedeutet, dass die Atome und Moleküle sich schneller bewegen.

• Untersuchung dynamischer Eigenschaften des Proteins:

Durch die Analyse der dynamischen Eigenschaften eines Proteins in einer MD-Simulation können Forscher Einblicke in dessen biologische Funktion gewinnen:

• Protein-Faltung: Die Art und Weise, wie ein Protein faltet, ist oft entscheidend für seine Funktion. MD-Simulationen können helfen, den Mechanismus der Faltung zu verstehen.
• Konformationsänderungen: Proteine können ihre Konformation ändern, um ihre Funktionen auszuführen. MD-Simulationen ermöglichen die Untersuchung dieser dynamischen Prozesse.
• Interaktionen: Die Wechselwirkungen mit anderen Molekülen, wie Liganden oder anderen Proteinen, können mithilfe von MD-Simulationen studiert werden. Dies ist besonders für die Entwicklung von Medikamenten wichtig.

Insgesamt bieten Molekulardynamik-Simulationen wertvolle Werkzeuge, um die dynamischen Bewegungen und Konformationsänderungen von Proteinen zu untersuchen und deren biologische Funktionen auf molekularer Ebene zu verstehen.

Aufgabe 3)

In einem Laborversuch wird die Wirkung eines Enzyms auf die Umwandlung eines Substrats untersucht. Die experimentellen Daten der initialen Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration sind in der folgenden Tabelle gegeben:

• [S] (mM): 0.1, 0.2, 0.5, 1, 2, 5
• v (μM/min): 5, 9.52, 16.67, 25, 33.33, 45.45

a)

Berechne die Werte von \( \frac{1}{v} \) und \( \frac{1}{[S]} \) und stelle die Daten in einem Lineweaver-Burk-Diagramm dar. Welches \( K_m \) und \( V_{max} \) ergeben sich aus dem Diagramm? Nutze hierbei die doppelt-reziproke Form der Michaelis-Menten-Gleichung: \[\frac{1}{v} = \frac{K_m}{V_{max} [S]} + \frac{1}{V_{max}}\]

Lösung:

Um die Werte von \ \( \frac{1}{v} \) \ und \ \( \frac{1}{[S]} \) \ zu berechnen, müssen wir einfach den Kehrwert der gegebenen Werte für die Reaktionsgeschwindigkeit \ (v) \ und die Substratkonzentration \ ([S]) \ nehmen. Die Tabelle sieht danach wie folgt aus:

• [S] (mM): 0.1, 0.2, 0.5, 1, 2, 5
• v (μM/min): 5, 9.52, 16.67, 25, 33.33, 45.45
• \ \( \frac{1}{[S]} \) (mM\ \(^{-1}\ \)): 10, 5, 2, 1, 0.5, 0.2
• \ \( \frac{1}{v} \) (min/μM): 0.2, 0.105, 0.06, 0.04, 0.03, 0.022

Nun können wir diese Werte verwenden, um ein Lineweaver-Burk-Diagramm zu erstellen. Im Lineweaver-Burk-Diagramm wird \ \( \frac{1}{v} \ \) gegen \ \( \frac{1}{[S]} \ \) aufgetragen.

DATA: \ \( \frac{1}{[S]} \ \), \ \( \frac{1}{v} \ \)

• 10, 0.2
• 5, 0.105
• 2, 0.06
• 1, 0.04
• 0.5, 0.03
• 0.2, 0.022

Im Lineweaver-Burk-Diagramm erhalten wir eine Gerade durch die Datenpunkte. Der Schnittpunkt mit der y-Achse gibt \ \( \frac{1}{V_{max}} \ \) und der Schnittpunkt mit der x-Achse gibt \ \( -\frac{1}{K_m} \ \).

• y-Achsenabschnitt: 0.02
• x-Achsenabschnitt: -0.04

Dadurch ergibt sich:

• \ \( V_{max} = 1 / 0.02 = 50 \ \) μM/min
• \ \( K_m = -1 / -0.04 = 25 \ \) mM

Die doppelt-reziprokierte Michaelis-Menten-Gleichung lautet:

• \ \( \frac{1}{v} = \frac{K_m}{V_{max} [S]} + \frac{1}{V_{max}} \ \)

b)

Ein Inhibitor wird dem Reaktionsgemisch hinzugefügt, wodurch die neuen Geschwindigkeit bei einer Substratkonzentration von 1 mM auf 20 μM/min zurückgeht. Bestimme, ob es sich hierbei um einen kompetitiven, nichtkompetitiven oder unkompetitiven Inhibitor handelt. Begründe Deine Antwort und erläutere die Auswirkungen auf \( K_m \) und \( V_{max} \).

Lösung:

Um zu bestimmen, ob es sich bei dem Inhibitor um einen kompetitiven, nichtkompetitiven oder unkompetitiven Inhibitor handelt, können wir die Wirkweise des Inhibitors anhand der Änderungen in den Parametern \( K_m \) und \( V_{max} \) analysieren.

Grundlagen zu den verschiedenen Inhibitortypen:

• Kompetitiver Inhibitor: Erhöht \( K_m \), da er mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms konkurriert, aber \( V_{max} \) bleibt unverändert.
• Nichtkompetitiver Inhibitor: Reduziert \( V_{max} \), weil er das Enzym an einer anderen Stelle bindet und dadurch die katalytische Aktivität verringert, \( K_m \) bleibt jedoch unverändert.
• Unkompetitiver Inhibitor: Reduziert sowohl \( K_m \) als auch \( V_{max} \), weil er nur an den Enzym-Substrat-Komplex bindet.

Die ursprüngliche Geschwindigkeit bei einer Substratkonzentration von 1 mM beträgt 25 μM/min. Nach Zugabe des Inhibitors sinkt die Geschwindigkeit auf 20 μM/min.

Vergleich der Geschwindigkeiten:

• Ohne Inhibitor: \( v = 25 \, \mu\text{M/min} \)
• Mit Inhibitor: \( v = 20 \, \mu\text{M/min} \)

Da \( V_{max} \) ein Maß für die maximale Geschwindigkeit der Reaktion ist und sich die Geschwindigkeit mit dem Inhibitor bei gleicher Substratkonzentration geändert hat, deutet dies darauf hin, dass der Inhibitor die Gesamtkapazität des Enzyms beeinflusst hat. Somit haben wir eine Reduktion in \( V_{max} \).

Diese Beobachtung passt zu einem nichtkompetitiven Inhibitor, da ein nichtkompetitiver Inhibitor \( V_{max} \) reduziert, aber \( K_m \) unverändert lässt.

Zusammenfassung der Auswirkungen:

• \( K_m \): Unverändert
• \( V_{max} \): Reduziert

c)

Erkläre die allosterische Regulation von Enzymen und beschreibe, wie sie sich auf die Enzymkinetik auswirkt. Gib ein Beispiel für ein allosterisch reguliertes Enzym und diskutiere, wie diese Regulation in Zellen von Vorteil sein kann.

Lösung:

Allosterische Regulation von Enzymen

Die allosterische Regulation ist ein Mechanismus, bei dem die Aktivität eines Enzyms durch die Bindung eines Regulators an eine Stelle außerhalb des aktiven Zentrums (die allosterische Stelle) moduliert wird. Diese Bindung verändert die Konformation des Enzyms, was entweder die Enzymaktivität erhöht (allosterische Aktivatoren) oder senkt (allosterische Inhibitoren).

Auswirkungen auf die Enzymkinetik:

Die allosterische Regulation führt zu einer nicht-hyperbolischen Kinetik, im Gegensatz zur Michaelis-Menten-Kinetik. Typischerweise zeigen allosterisch regulierte Enzyme eine sigmoide (S-förmige) Michaelis-Menten-Kurve, die folgendes Verhalten widerspiegelt:

• Bei niedrigen Substratkonzentrationen: Die Enzymaktivität steigt langsam.
• Bei steigenden Substratkonzentrationen: Die Enzymaktivität nimmt rapide zu.
• Bei hohen Substratkonzentrationen: Ein Plateau wird erreicht.

Die Formel zur Beschreibung der allosterischen Kinetik ähneln der Michaelis-Menten-Gleichung, unterscheiden sich jedoch durch die zusätzliche Berücksichtigung der Effekte der allosterischen Modulatoren:

• Inhibitoren führen zu einer Verringerung der Enzymaktivität, indem sie die Bindungsaffinität für das Substrat senken oder die katalytische Effektivität reduzieren.
• Aktivatoren führen zu einer Erhöhung der Enzymaktivität durch Erhöhung der Bindungsaffinität oder Verbesserung der katalytischen Effektivität.

Beispiel für ein allosterisch reguliertes Enzym:

Eines der am besten untersuchten Beispiele für ein allosterisch reguliertes Enzym ist die Phosphofructokinase-1 (PFK-1), ein Schlüsselenzym in der Glykolyse. PFK-1 katalysiert die Umwandlung von Fructose-6-phosphat zu Fructose-1,6-bisphosphat.

Allosterische Regulation von PFK-1:

• Aktivatoren: AMP und Fructose-2,6-bisphosphat erhöhen die Affinität des Enzyms für das Substrat und fördern die Enzymaktivität.
• Inhibitoren: ATP und Citrat erhöhen die Affinität für das Substrat und senken die Enzymaktivität.

Vorteile der allosterischen Regulation in Zellen:

Die allosterische Regulation ermöglicht eine fein abgestimmte Kontrolle der Enzymaktivität, was für die Anpassung der Stoffwechselwege an die aktuellen Bedürfnisse der Zelle entscheidend ist. Vorteile sind:

• Effiziente Energieregulation: Enzyme wie PFK-1 reagieren schnell auf Änderungen in den zellulären Energiezuständen, z.B. durch die Konzentrationen von ATP und AMP.
• Flexibilität und Anpassung: Die Zelle kann schnell auf äußere und innere Signale reagieren und den Stoffwechsel entsprechend anpassen.
• Koordination der Stoffwechselwege: Allosterische Regulation stellt sicher, dass verschiedene Stoffwechselwege koordiniert und synchronisiert werden, um die Gesamtleistung und Effizienz der Zelle zu maximieren.

Aufgabe 4)

Betrachte den Stofftransport über Membranen, einschließlich der Mechanismen Diffusion, Osmose, erleichterte Diffusion und aktiver Transport. Zellmembranen dienen als selektive Barrieren, die den Fluss von Molekülen und Ionen kontrollieren, um die zelluläre Homöostase aufrechtzuerhalten. Berücksichtige die bereitgestellten Formeln für den passiven und aktiven Transport:

a)

Eine Zellmembran trennt zwei Kompartimente, wobei die Konzentration eines gelösten Stoffs in dem einen Kompartiment 0,1 mol/L und in dem anderen 0,01 mol/L beträgt. Der Diffusionskoeffizient (D) beträgt 1 x 10^{-9} m^2/s, und die Membrandicke (dx) beträgt 5 nm. Berechne den Nettodiffusionsfluss (J) dieses gelösten Stoffs durch die Membran.

Lösung:

Um den Nettodiffusionsfluss (J) zu berechnen, verwenden wir das Fick'sche Gesetz der Diffusion:

• Formel:

• Fick'sches Gesetz:

  \[ J = -D \frac{{\Delta C}}{{dx}} \]

• Gegebene Werte:
• • \( D = 1 \times 10^{-9} \ \text{{m}}^2/\text{{s}} \)
  • \( \Delta C = C_1 - C_2 = 0,1 \ \text{{mol/L}} - 0,01 \ \text{{mol/L}} = 0,09 \ \text{{mol/L}} \)

  • Um die Einheiten in SI zu haben, müssen wir die Konzentrationseinheit in \( \text{{mol/m}}^3 \) und die Membrandicke (dx) in Meter umrechnen:

    • \(0,09 \ \text{{mol/L}} = 0,09 \times 10^3 \ \text{{mol/m}}^3 = 90 \ \text{{mol/m}}^3\)
    • \( dx = 5 \ \text{{nm}} = 5 \times 10^{-9} \ \text{{m}} \)
  • Berechnung von J:

  • Setze die Werte in das Fick'sche Gesetz ein:

    \[ J = -D \frac{{\Delta C}}{{dx}} = - (1 \times 10^{-9} \ \text{{m}}^2/\text{{s}}) \frac{{90 \ \text{{mol/m}}^3}}{{5 \times 10^{-9} \ \text{{m}}}} \]

    Berechne den Bruch:

    \[ J = - \frac{{1 \times 10^{-9} \times 90}}{{5 \times 10^{-9}}} \ \text{{mol}}/\text{{m}}^2/\text{{s}} \]

    \[ J = - \frac{{90}}{{5}} \ \text{{mol}}/\text{{m}}^2/\text{{s}} \]

    \[ J = -18 \ \text{{mol}}/\text{{m}}^2/\text{{s}} \]

• Ergebnis:

• Der Nettodiffusionsfluss J ist \(-18 \ \text{{mol}}/\text{{m}}^2/\text{{s}}\). Das negative Vorzeichen zeigt an, dass die Diffusion in Richtung des Konzentrationsgradienten (von hoher zu niedriger Konzentration) erfolgt.

b)

Ein Protonengradient über eine Membran hat eine Innenprotonenkonzentration von 10^{-7} M und eine Außenprotonenkonzentration von 10^{-5} M. Berechne die freie Energieänderung (ΔG) für den Transport eines Mols Protonen unter Standardbedingungen (ΔG^0 = 0), bei 25 °C. Nutze die Formel für den aktiven Transport.

Lösung:

Um die freie Energieänderung (ΔG) für den Transport eines Mols Protonen über die Membran zu berechnen, können wir die folgende Formel verwenden:

• Formel:

• Die freie Energieänderung ist gegeben durch:

  \[ \Delta G = \Delta G^0 + RT \ln \left( \frac{{C_{\text{{außen}}}}}{{C_{\text{{innen}}}}}\right) \]

• Gegebene Werte:
• • \( \Delta G^0 = 0 \)
  • \( C_{\text{{innen}}} = 10^{-7} \ \text{{M}} \)
  • \( C_{\text{{außen}}} = 10^{-5} \ \text{{M}} \)
  • \( R = 8,314 \ \text{{J/(mol·K)}} \)
  • \( T = 25\text{{°C}} + 273,15 = 298,15 \ \text{{K}} \)
• Berechnung von ΔG:

• Setze die Werte in die Formel ein:

  \[ \Delta G = 0 + (8,314 \ \text{{J/(mol·K)}}) (298,15 \ \text{{K}}) \ln \left( \frac{{10^{-5}}}{{10^{-7}}}\right) \]

  Berechne den Bruch im Logarithmus:

  \[ \Delta G = (8,314 \ \text{{J/(mol·K)}}) (298,15 \ \text{{K}}) \ln \left( 10^{2}\right) \]

  Wir wissen, dass \( \ln (10^2) = 2 \ln (10) \). Da \( \ln (10) \approx 2,3026 \), haben wir:

  \[ \Delta G = (8,314 \ \text{{J/(mol·K)}}) (298,15 \ \text{{K}}) (2 \times 2,3026) \]

  Multipliziere die konstanten Werte:

  \[ \Delta G = 8,314 \ \times 298,15 \ \times 4,6052 \ \approx 11367,44 \ \text{{J/mol}} \]

• Ergebnis:

• Die freie Energieänderung (\( \Delta G \)) für den Transport eines Mols Protonen unter Standardbedingungen bei 25 °C beträgt ungefähr 11367,44 J/mol oder 11,37 kJ/mol.