Fachmodul Organische Chemie II - Cheatsheet

Einführung in die Festphasensynthese

Definition:

Einführung in die Festphasensynthese: Methode zur Synthese von Oligomeren oder Polymeren (z.B. Peptide, Nukleinsäuren) an einer unlöslichen festen Phase.

Details:

• Bietet Vorteile wie einfache Reinigung und Automatisierung.
• Wichtige Schritte: Ankoppeln des ersten Monomers, Verlängern der Kette, Abspalten vom Träger.
• Häufig verwendete Trägermaterialien: Polystyrol-beads, PEG.
• Typische Kopplungsreagenzien: DCC, HOBt, PyBOP.
• Wichtige Schutzgruppen: Fmoc, Boc (für Peptide).
• Reaktionsüberwachung: z.B. Kaiser-Test für Peptide.

Aktivierung und Kopplung von Aminosäuren

Definition:

Methoden zur Verknüpfung von Aminosäuren zu Peptiden

Details:

• Aktivierung oft durch Bildung eines aktivierten Stereozentrums, z.B. Carbonsäurechlorid
• Gängige Kupplungsreagenzien: DCC, EDC
• Spezifische Reagenzien für Peptidsynthese: HBTU, HATU, TBTU
• Bildung von Peptidbindungen durch Kondensation der Amino- und Carboxylgruppen
• Schutzgruppen notwendig für selektive Reaktionen: Boc, Fmoc
• Beispiel für eine Peptidbindung: \(\text{R}_1-\text{CO-NH}-\text{R}_2\)

NMR-Spektroskopie

Definition:

NMR-Spektroskopie: Methode zur Bestimmung der Struktur organischer Moleküle durch Wechselwirkung von Atomkernen mit einem magnetischen Feld.

Details:

• Grundlagen: Verwendet die magnetischen Eigenschaften von Kernen, speziell ¹H und ¹³C.
• Spektrum: Darstellung der chemischen Umgebung von Kernen in Form von Signalen.
• Chemische Verschiebung (\textdelta): Maß für die unterschiedlichen Umgebungen der Protonen, Einheit in ppm.
• Kopplungskonstante (\textit{J}): Wechselwirkung zwischen benachbarten Protonen, gibt Informationen über die Anzahl der benachbarten Wasserstoffatome.
• Integration: Bestimmt die Verhältnisse der Protonen, die zu den Signalen gehören.
• Signal-Multiplikation: Singulett, Dublett, Triplett, etc., abhängig von der Anzahl der benachbarten Protonen.
• Instrumente: Hochauflösende NMR-Spektrometer (400 MHz und mehr).
• Wichtige Anwendungen: Strukturbestimmung, Bestimmung der Stereochemie, Reaktionsüberwachung.

Massenspektrometrie

Definition:

Analytische Technik zur Bestimmung der Molekülmasse und Struktur von Verbindungen durch Ionisierung und Fragmentierung.

Details:

• Grundprinzip: Ionisation, Massenanalyse, Detektion.
• Massenspektrum: m/z-Werte (Masse/ Ladungsverhältnis).
• Wichtige Fachbegriffe: Molekülion, Fragmention, Basisspitze.
• Ionisationstechniken: Elektroneneinfang, Elektrospray, MALDI.
• Anwendungen: Strukturaufklärung, molekulare Gewichtsbeschränkungen, Identifizierung von Verbindungen.

Synthesemethoden für Heterozyklen

Definition:

Methoden zur systematischen Synthese von Heterozyklen, die wichtige organische Verbindungen sind.

Details:

• Fünfgliedrige Heterozyklen: Pyrrol, Furan, Thiophen
• Sechsgliedrige Heterozyklen: Pyridin, Pyrimidin
• Reaktionsmechanismen beinhalten oft cyclisierende Kondensationen und Annulationen
• Wesentliche Synthesemethoden: Paal-Knorr-Synthese, Hantzsch-Synthese, Biginelli-Reaktion
• Paal-Knorr-Synthese (Pyrrole): Kondsensation von 1,4-Diketonen mit Ammoniak oder einer primären Amine
• Hantzsch-Synthese (Pyridine): Drei-Komponenten-Reaktion von β-Ketoestern, Aldehyden und Ammoniak
• Biginelli-Reaktion (Dihydropyrimidine): Kondensation von β-Ketoestern, Aldehyden und Harnstoff

Peptidbindung und Peptidsequenz

Definition:

Peptidbindung ist die kovalente Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure. Die Peptidsequenz beschreibt die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Peptid oder Protein.

Details:

• Peptidbindung: \( \text{R}_1\text{CO}-\text{NH}-\text{R}_2 \)
• Abspaltung von Wasser während der Bindung (Kondensationsreaktion)
• Primärstruktur: Reihenfolge der Aminosäuren (N-Terminus bis C-Terminus)
• Sequenz festgelegt durch mRNA in der Translation
• Aminosäuresequenz bestimmt die Funktion und Struktur des Proteins

Verwendung von Schutzgruppen

Definition:

Verwendung von Schutzgruppen: Temporärer Schutz reaktiver Gruppen während einer mehrstufigen Synthese, um unerwünschte Reaktionen zu vermeiden.

Details:

• Schutzgruppen erleichtern selektive Reaktionen.
• Wichtige Schutzgruppen-Typen: Acetyl-, Benzyl-, und Tert-Butylgruppen.
• Entfernung der Schutzgruppen (Deprotektion) erfolgt typischerweise am Ende der Synthese.
• Beispiele für Schutzreaktionen: Bildung von Acetalen, Veresterung.
• Ziel: Erhöhung der Gesamtausbeute und Selektivität.

Automatisierte Peptid-Synthese

Definition:

Synthese von Peptiden mittels automatisierter Verfahren, die wiederholte chemische Reaktionen ohne manuelle Eingriffe durchführen.

Details:

• Basierte auf dem Festphasensyntheseprinzip
• Nutzung von Schutzgruppen (z.B. Fmoc) zur Steuerung der Reaktivität
• Ablauf: Ankoppeln, Entschützen, Waschen, Wiederholen
• Automatisierte Synthesizer: z.B. Merrifield-Synthese-Apparate
• Geringere Fehlerquote und Zeitersparnis im Vergleich zur manuellen Methode
• Beispiel für Anwendungen: Herstellung von biochemischen Werkzeugen, Medikamentenentwicklung