Fachmodul Organische Chemie II - Exam

Aufgabe 1)

Du arbeitest in einem Labor zur Synthese von Peptiden mittels Festphasensynthese. Die Methode ermöglicht es Dir, Oligomere oder Polymere an einer unlöslichen festen Phase zu synthetisieren. Du beginnst die Synthese, indem Du das erste Monomer an den festen Träger koppelst, verlängerst die Kette durch wiederholtes Zufügen und Abspalten von Monomeren und schützt reaktive Gruppen mit Schutzgruppen wie Fmoc oder Boc. Am Ende wird die gesamte Kette vom Trägermaterial abgespalten.

a)

A) Beschreibe detailliert die Hauptschritte der Peptidsynthese an einer festen Phase und erkläre, warum sie Vorteile im Vergleich zur Synthese in Lösung bieten. Stelle sicher, dass Du die Begriffe Ankoppeln, Verlängern und Abspalten klar definierst und gib Beispiele für häufig verwendete Trägermaterialien und Kopplungsreagenzien an.

Lösung:

Hauptschritte der Peptidsynthese an einer festen Phase:

• Ankoppeln: Der erste Schritt der Festphasensynthese ist das Ankoppeln des ersten Monomers an den festen Träger. Dies geschieht oft durch eine chemische Reaktion, bei der eine Carboxylgruppe des Monomers eine Esterbindung mit einer Hydroxylgruppe am Träger bildet. Ein häufiger Träger ist Divinylbenzol-vernetztes Polystyrol, oft modifiziert mit Linkern wie Wang-Harz oder Rink-Amide-Harz.
• Verlängern: Danach wird die Peptidkette durch wiederholtes Zufügen und Abspalten von Monomeren verlängert. Dies passiert in mehreren Schritten:
  • 1. Entschützen: Vor der Kopplung des nächsten Monomers muss die Schutzgruppe des vorhergehenden Monomers entfernt werden. Häufig verwendete Schutzgruppen sind Fmoc (Fluorenylmethoxycarbonyl) und Boc (tert-Butyloxycarbonyl).
  • 2. Koppeln: Das nächstfolgende Monomer, dessen Aminogruppe geschützt ist, wird in die Reaktion eingeführt. Häufig genutzte Kopplungsreagenzien sind DCC (Dicyclohexylcarbodiimid) und HATU (O-(7-Azabenzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphat).
  • 3. Abspalten: Nach Anknüpfen eines neuen Monomers wird die Schutzgruppe entfernt, und der Zyklus beginnt von Neuem. Die Verlängerung wird so oft wiederholt, bis das gewünschte Peptid synthetisiert ist.
• Endgültiges Abspalten: Nach der vollständigen Synthese der Peptidkette wird die gesamte Kette vom Trägermaterial abgespalten, indem die Esterbindung zwischen der Peptidkette und dem Träger hydrolysiert wird.

Vorteile der Synthese an einer festen Phase im Vergleich zur Synthese in Lösung:

• 1. Einfaches Entfernen von Reagenzien: Bei der Festphasensynthese werden überschüssige Reagenzien und Nebenprodukte durch einfaches Waschen entfernt, was die Reinigung der Reaktionsmischung erleichtert.
• 2. Automatisierung: Die Festphasensynthese ist leicht zu automatisieren, was die Reproduzierbarkeit und Effizienz erhöht.
• 3. Skalierbarkeit: Die Methode erlaubt die Synthese großer Mengen von Peptiden in einem einzelnen Durchlauf, was bei Synthese in Lösung oft schwieriger ist.
• 4. Vielseitigkeit: Unterschiedliche Monomere und Modifikationen können schnell eingebaut werden, da der feste Träger leicht gehandhabt werden kann.

b)

B) Angenommen, Du möchtest ein Peptid mit der Sequenz ACDEFG synthetisieren. Skizziere die einzelnen Schritte der Synthese unter Anwendung der Fmoc-Schutzgruppe. Erstelle die Reaktionsschemata für das Ankoppeln des ersten Monomers und die erste Kopplung mit dem entsprechenden Kopplungsreagenz. Nenne alle benötigten Reagenzien und Bedingungen.

Lösung:

Schritte zur Synthese eines Peptids mit der Sequenz ACDEFG mittels Fmoc-Schutzgruppe:

• Ankoppeln des ersten Monomers (A - Alanin):
  1. 1. Vorbereitung des festen Trägers: Der Träger (z.B. Wang-Harz) wird aktiviert, um bereit für die Kopplung zu sein.
  2. 2. Fmoc-geschütztes Alanin der Trägersäule zuführen: Fmoc-Ala-OH wird mit einem Kopplungsreagenz wie DCC oder HATU sowie einem Basiskatalysator wie DIPEA (Diisopropylethylamin) in DMF (Dimethylformamid) für die Kopplung verwendet:

  Fmoc-Ala-OH + Wang-Harz + DCC (oder HATU) + DIPEA -> Fmoc-Ala-Wang-Harz

  3. 3. Waschen: Überschüssige Reagenzien und Nebenprodukte werden durch Waschen entfernt.
• Verlängern des Peptids:
  • 1. Entschützen des Fmoc (Deprotektion): Der Fmoc-Schutzgruppe wird entfernt durch Behandlung mit einer 20%igen Piperidin-Lösung in DMF:

  Fmoc-Ala-Wang-Harz + Piperidin/DMF -> Ala-Wang-Harz + Fmoc-H (Piperidin-Fmoc)

• 2. Kopplung des nächsten Monomers (C - Cystein): Der Fmoc-geschützte Cystein (Fmoc-Cys-OH) wird mit DCC (oder HATU) und DIPEA in DMF zur entgeschützten Alanin-Wang-Harz-Kette hinzugefügt:

Fmoc-Cys-OH + Ala-Wang-Harz + DCC (oder HATU) + DIPEA -> Fmoc-Cys-Ala-Wang-Harz

• Entschützen mit Piperidin/DMF
• Koppeln mit Fmoc-geschützten Aminosäuren (Fmoc-Amino-OH) unter Verwendung von DCC oder HATU und DIPEA
• Waschen, um überschüssige Reagenzien und Nebenprodukte zu entfernen

Fmoc-Gly-[...]-Cys-Ala-Wang-Harz + TFA -> ACDEFG + Wang-Harz

Somit hast Du erfolgreich das Peptid mit der Sequenz ACDEFG synthetisiert unter Verwendung der Fmoc-Schutzgruppe sowie typischer Kopplungsreagenzien und Bedingungen.

c)

C) Während der Synthese Deiner Peptide möchtest Du den Fortschritt der Synthese überprüfen. Erläutere, wie der Kaiser-Test funktioniert und wie Du damit die Effizienz der Peptidsynthese überprüfen kannst. Welche möglichen Fehlerquellen gibt es bei der Anwendung dieses Tests, und wie kannst Du sicherstellen, dass Deine Ergebnisse zuverlässig sind?

Lösung:

Der Kaiser-Test (Ninhydrin-Test):

• Funktionsweise: Der Kaiser-Test, auch als Ninhydrin-Test bekannt, wird verwendet, um freie primäre Aminogruppen in Aminosäuren und Peptiden nachzuweisen. Das ist besonders nützlich, um den Fortschritt der Peptidsynthese zu kontrollieren, insbesondere nach Entschützen und Kopplungsschritten.
• Durchführung:
  1. 1. Entnahme einer kleinen Probe: Eine kleine Menge des Harzes, an dem die Peptidsynthese stattfindet, wird entnommen.
  2. 2. Reagenzien vorbereiten: Die Kaiser-Test-Reagenzien bestehen aus einer Lösung von Ninhydrin, Phenol und Kaliumcyanid in Ethanol.
  3. 3. Test durchführen: Die Probe wird mit den Kaiser-Test-Reagenzien behandelt und anschließend erhitzt. Wenn freie primäre Aminogruppen vorhanden sind, reagiert Ninhydrin mit diesen und bildet eine tiefblaue oder violette Farbverbindung.
  4. 4. Ergebnisinterpretation: Eine blaue/violette Färbung zeigt das Vorhandensein freier Aminogruppen an, was darauf hinweist, dass die nächste Aminosäure erfolgreich gekoppelt wurde und die Fmoc-Schutzgruppe entfernt wurde. Keine Farbveränderung deutet auf das Fehlen freier Aminogruppen hin, was auf eine unvollständige Reaktion hinweisen könnte.
• Mögliche Fehlerquellen:
  • 1. Kontamination: Spuren von Reagenzien oder anderen Substanzen, die ebenfalls mit Ninhydrin reagieren, können zu falsch positiven Ergebnissen führen.
  • 2. Unvollständige Reaktionen: Wenn die Fmoc-Entschützung oder die Kopplung nicht vollständig erfolgt ist, können falsche negative Ergebnisse auftreten.
  • 3. Stabilität der Ninhydrin-Lösung: Die Ninhydrin-Lösung kann im Laufe der Zeit weniger reaktiv werden, was zu unzuverlässigen Ergebnissen führt.
• Maßnahmen zur Sicherstellung zuverlässiger Ergebnisse:
  • 1. Kontrollproben: Führe den Kaiser-Test mit bekannten Referenzproben (positive und negative Kontrollen) durch, um die Funktionalität der Reagenzien zu überprüfen.
  • 2. Mehrfache Tests: Wiederhole den Test an mehreren Stellen des Harzes und in verschiedenen Syntheseschritten, um konsistente Ergebnisse zu erzielen.
  • 3. Reagenzien frisch vorbereiten: Stelle sicher, dass die Ninhydrin-Lösung und andere Reagenzien frisch und korrekt gelagert sind, um ihre Reaktivität zu gewährleisten.
  • 4. Sorgfältige Handhabung: Vermeide Kreuzkontamination und arbeite unter sauberen Bedingungen, um die Genauigkeit der Testergebnisse zu erhöhen.

Durch sorgfältige Durchführung und Überprüfung des Kaiser-Tests kannst Du die Effizienz und den Fortschritt Deiner Peptidsynthese zuverlässig überprüfen und eventuelle Probleme frühzeitig erkennen.

Aufgabe 2)

Du bist dabei, ein synthetisches Tripeptid bestehend aus den Aminosäuren Glycin (Gly), Alanin (Ala) und Valin (Val) in dieser Reihenfolge herzustellen. Um eine effiziente und selektive Kopplung der Aminosäuren zu gewährleisten, müssen geeignete Schutzgruppen und Kupplungsreagenzien verwendet werden.

a)

a) Beschreibe den gesamten Syntheseweg zur Herstellung des Tripeptids Gly-Ala-Val. Stelle dar, welche Schutzgruppen an N- und C-Termini der Aminosäuren verwendet werden sollten, und erkläre die Wahl der Schutzgruppen. Welches Kopplungsreagenz würdest Du verwenden und warum?

Lösung:

Um das Tripeptid Gly-Ala-Val effizient zu synthetisieren, ist es wichtig, geeignete Schutzgruppen für die funktionellen Gruppen der Aminosäuren zu verwenden. Hier ist eine Schritt-für-Schritt-Beschreibung des gesamten Synthesewegs:

• Schritt 1: Schutz der funktionellen GruppenDa die Aminosäuren sowohl Amino- als auch Carboxylgruppen besitzen, müssen diese Gruppen vor unerwünschten Reaktionen geschützt werden. Die Auswahl der Schutzgruppen erfolgt basierend auf ihrer Stabilität und der Möglichkeit, sie selektiv zu entfernen:
• N-Terminus-Schutzgruppe: Für den Schutz der Aminogruppe verwenden wir eine tert-Butoxycarbonyl (Boc)-Schutzgruppe. Diese Schutzgruppe ist stabil sowohl in sauren als auch in basischen Bedingungen und kann später durch Behandlung mit Trifluoressigsäure (TFA) entfernt werden.
• C-Terminus-Schutzgruppe: Um die Carboxylgruppe zu schützen, verwenden wir eine Ester-Schutzgruppe, wie Methylester (OMe). Diese Schutzgruppe kann durch Hydrolyse in alkalischen Bedingungen entfernt werden.
• Schritt 2: Kupplung der AminosäurenNachdem die Schutzgruppen angebracht wurden, können wir mit der Peptidbindung beginnen. Hier ist der Ablauf der Kupplung:
• Glycin (Gly): Glycin wird zuerst mit Boc geschützt (Boc-Gly-OH).
• Alanine (Ala): Alanin wird ebenfalls mit Boc geschützt und als Ester vorliegen (Boc-Ala-OMe).
• Kupplungsreagenz: Um die Aminosäuren zu verbinden, verwenden wir ein Kupplungsreagenz wie das Carbodiimid (z.B. Dicyclohexylcarbodiimid, DCC) in Kombination mit einem Katalysator wie N-Hydroxysuccinimid (NHS). Diese Kombination hilft, die Carboxylgruppe zu aktivieren und die Peptidbindung zu erleichtern.
• Valin (Val): Valin wird auch mit Boc geschützt (Boc-Val-OH).
• Schritt 3: Zusammenfügen der PeptidenNun fügen wir die geschützten Aminosäuren zusammen:
• Boc-Gly + Boc-Ala-OMe: Die Kupplung erfolgt unter den Bedingungen DCC/NHS, was zur Bildung von Boc-Gly-Ala-OMe führt.
• Boc-Gly-Ala-OMe + Boc-Val: Wir koppeln Valin mit Boc-Gly-Ala-OMe unter den gleichen Bedingungen, um Boc-Gly-Ala-Val zu erhalten.
• Schritt 4: Entfernen der SchutzgruppenNachdem das vollständige Tripeptid synthetisiert wurde, entfernen wir die Schutzgruppen:
• Entfernung der Boc-Gruppen: Durch Behandlung mit TFA werden die Boc-Gruppen entfernt.
• Hydrolyse der Methylester: Unter basischen Bedingungen (z.B. Natriumhydroxid, NaOH) wird der Ester in eine Carboxylgruppe zurückverwandelt.
• Fazit: Nach der Entfernung der Schutzgruppen erhalten wir das gewünschte Tripeptid Gly-Ala-Val. Die Wahl der Boc- und Ester-Schutzgruppen sowie das Kupplungsreagenz DCC/NHS sorgen für eine effiziente und selektive Synthese.

Aufgabe 3)

NMR-SpektroskopieNMR-Spektroskopie ist eine Methode zur Bestimmung der Struktur organischer Moleküle durch Wechselwirkung von Atomkernen mit einem magnetischen Feld. Im Folgenden werden einige Grundlagen erläutert:

• Grundlagen: Verwendet die magnetischen Eigenschaften von Kernen, speziell ¹H und ¹³C.
• Spektrum: Darstellung der chemischen Umgebung von Kernen in Form von Signalen.
• Chemische Verschiebung (δ): Maß für die unterschiedlichen Umgebungen der Protonen, Einheit in ppm.
• Kopplungskonstante (J): Wechselwirkung zwischen benachbarten Protonen, gibt Informationen über die Anzahl der benachbarten Wasserstoffatome.
• Integration: Bestimmt die Verhältnisse der Protonen, die zu den Signalen gehören.
• Signal-Multiplikation: Singulett, Dublett, Triplett, usw., abhängig von der Anzahl der benachbarten Protonen.
• Instrumente: Hochauflösende NMR-Spektrometer (400 MHz und mehr).
• Wichtige Anwendungen: Strukturbestimmung, Bestimmung der Stereochemie, Reaktionsüberwachung.

a)

Du erhältst das ¹H-NMR-Spektrum einer unbekannten organischen Verbindung. Das Spektrum zeigt vier Signale mit chemischen Verschiebungen bei 1,2 ppm (Triplett), 3,8 ppm (Singulett), 7,2 ppm (Multiplet) und 9,0 ppm (Singulett).

• (a) Bestimme die Anzahl der Protonen, die zu jedem Signal beitragen, unter Verwendung der Integration, welche in den relativen Einheiten 3:1:5:1 angegeben ist.
• (b) Leite die mögliche Struktur der Verbindung ab, indem die chemischen Verschiebungen und Signal-Multiplikationen berücksichtigt werden. Erkläre Dein Vorgehen und Deine Überlegungen detailliert.

Lösung:

NMR-SpektroskopieNMR-Spektroskopie ist eine Methode zur Bestimmung der Struktur organischer Moleküle durch Wechselwirkung von Atomkernen mit einem magnetischen Feld. Im Folgenden werden einige Grundlagen erläutert:

• Grundlagen: Verwendet die magnetischen Eigenschaften von Kernen, speziell ¹H und ¹³C.
• Spektrum: Darstellung der chemischen Umgebung von Kernen in Form von Signalen.
• Chemische Verschiebung (δ): Maß für die unterschiedlichen Umgebungen der Protonen, Einheit in ppm.
• Kopplungskonstante (J): Wechselwirkung zwischen benachbarten Protonen, gibt Informationen über die Anzahl der benachbarten Wasserstoffatome.
• Integration: Bestimmt die Verhältnisse der Protonen, die zu den Signalen gehören.
• Signal-Multiplikation: Singulett, Dublett, Triplett, usw., abhängig von der Anzahl der benachbarten Protonen.
• Instrumente: Hochauflösende NMR-Spektrometer (400 MHz und mehr).
• Wichtige Anwendungen: Strukturbestimmung, Bestimmung der Stereochemie, Reaktionsüberwachung.

• (a) Bestimme die Anzahl der Protonen, die zu jedem Signal beitragen, unter Verwendung der Integration, welche in den relativen Einheiten 3:1:5:1 angegeben ist.
• (b) Leite die mögliche Struktur der Verbindung ab, indem die chemischen Verschiebungen und Signal-Multiplikationen berücksichtigt werden. Erkläre Dein Vorgehen und Deine Überlegungen detailliert.

• 1,2 ppm (Triplett): Integration = 3 Einheiten (Protonen-Anzahl: 3)
• 3,8 ppm (Singulett): Integration = 1 Einheit (Protonen-Anzahl: 1)
• 7,2 ppm (Multiplet): Integration = 5 Einheiten (Protonen-Anzahl: 5)
• 9,0 ppm (Singulett): Integration = 1 Einheit (Protonen-Anzahl: 1)

• 1,2 ppm (Triplett): Niedrige chemische Verschiebung, typisch für aliphatische Protonen (CH₃-Gruppe), die durch ein benachbartes CH₂-Gruppe (Triplett) verzichten werden.
• 3,8 ppm (Singulett): Höhere chemische Verschiebung, was auf eine Umgebung mit einer elektronegativen Gruppe wie Sauerstoff (z.B. -OCH₃) deutet, ohne benachbarte Protonen (Singulett).
• 7,2 ppm (Multiplet): Chemische Verschiebung im aromatischen Bereich, was typischerweise auf Protonen in einem Benzolring hinweist (ein multiplet aufgrund der komplexen Kopplungen in aromatischen Systemen).
• 9,0 ppm (Singulett): Starke Deshielding und typisch für ein Aldehyd-Proton (R-CHO), keine benachbarten Protonen (Singulett).

C6H4-CH3-CHO

Aufgabe 4)

Du arbeitest in einem analytischen Labor und hast eine unbekannte organische Verbindung durch Massenspektrometrie analysiert. Das erhaltene Massenspektrum zeigt verschiedene Peaks bei bestimmten m/z-Werten. Die stärkste Spitze im Spektrum befindet sich bei m/z = 78, die als Basisspitze bezeichnet wird. Weitere signifikante Peaks sind bei m/z = 15, 29 und 43 zu finden. Du weißt bereits, dass die Ionisierung der Probe durch Elektroneneinfang erfolgt ist.

a)

a) Identifiziere die möglichen Fragmente, die zu den Peaks bei m/z = 15, 29 und 43 im Massenspektrum führen könnten. Erkläre, wie diese Fragmente entstehen, indem Du die entsprechenden Strukturformeln zeichnest und die Elektronenverschiebungen zeigst, die zur Fragmentierung führen.

Lösung:

a) Um mögliche Fragmente zu identifizieren, die zu den Peaks bei m/z = 15, 29 und 43 im Massenspektrum führen könnten, müssen wir die möglichen Strukturformeln und die Fragmentierungsmuster betrachten. Hier sind die Fragmente und ihre Entstehung:

• m/z = 15:
  • Das Fragment mit m/z = 15 entspricht höchstwahrscheinlich einem Methyl-Kation (\(\text{CH}_3^+\)). Dies entsteht, wenn eine Methylgruppe (\(\text{CH}_3\)) vom Molekül abgespalten wird. Das Methyl-Kation hat eine molare Masse von 15 Da.
  • Struktur:

       H   | H-C-H   |   H   CH₃⁺ 

  • Fragmentierung:

          CH₃-R ---->{{Elektronenstoß}} CH₃⁺ + R• 

    Die Elektronenverschiebung bei der Ionisation führt zur Bildung eines Methyl-Kations und eines Radikals.

• m/z = 29:
  • Das Fragment mit m/z = 29 könnte ein Ethyl-Kation (\(\text{C}_2\text{H}_5^+\)) oder ein Formyl-Kation (\(\text{CHO}^+\)) sein. Beide haben eine molare Masse von 29 Da.
  • Struktur des Ethyl-Kations:

       H   | H-C-H   | H-C   |   H C₂H₅⁺ 

  • Struktur des Formyl-Kations:

       H   | H-C=O CHO⁺ 

  • Fragmentierung (Ethyl-Kation):

          C₂H₅-R ---->{{Elektronenstoß}} C₂H₅⁺ + R• 

  • Fragmentierung (Formyl-Kation):

          H-C=O-R ---->{{Elektronenstoß}} H-C=O⁺ + R• 

    Die Elektronenverschiebung führt zur Bildung von Ethyl- oder Formyl-Kationen und entsprechenden Radikalen.

• m/z = 43:
  • Das Fragment mit m/z = 43 könnte ein Propyl-Kation (\(\text{C}_3\text{H}_7^+\)) oder ein Acetylium-Ion (\(\text{CH}_3\text{CO}^+\)) sein. Beide haben eine molare Masse von 43 Da.
  • Struktur des Propyl-Kations:

       H   | H-C-H   | H-C   | H-C   |   H C₃H₇⁺ 

  • Struktur des Acetylium-Ions:

       O   || H-C-C   |   H CH₃CO⁺ 

  • Fragmentierung (Propyl-Kation):

          C₃H₇-R ---->{{Elektronenstoß}} C₃H₇⁺ + R• 

  • Fragmentierung (Acetylium-Ion):

          CH₃-CO-R ---->{{Elektronenstoß}} CH₃CO⁺ + R• 

    Die Elektronenverschiebung bei der Ionisation führt zur Bildung von Propyl- oder Acetylium-Ionen und entsprechenden Radikalen.

b)

b) Berechne die relative Intensität der Peaks, wenn der Detektor 10^6 Ionen pro Sekunde für die Basisspitze bei m/z = 78 detektiert, wobei der Peak bei m/z = 15 eine Intensität von 2.5∙10^5 Ionen pro Sekunde, der bei m/z = 29 eine Intensität von 4∙10^5 Ionen pro Sekunde und der bei m/z = 43 eine Intensität von 5∙10^5 Ionen pro Sekunde aufweist. Stelle die berechneten Werte in einer geeigneten Form dar.

Lösung:

b) Berechnung der relativen Intensität der Peaks

Um die relative Intensität der Peaks zu berechnen, setzen wir die gemessenen Intensitäten der Peaks in Bezug zur Intensität der Basisspitze (m/z = 78), die auf 100% normiert ist. Hier sind die Schritte zur Berechnung:

• Basisspitze (m/z = 78):
  • Intensität: 10⁶ Ionen pro Sekunde
  • Relative Intensität: 100%
• Peak bei m/z = 15:
  • Intensität: 2,5 · 10⁵ Ionen pro Sekunde
  • Relative Intensität:

  \[ \frac{2,5 \times 10^5}{10^6} \times 100 \% = 25 \% \]

• Peak bei m/z = 29:
  • Intensität: 4 · 10⁵ Ionen pro Sekunde
  • Relative Intensität:

  \[ \frac{4 \times 10^5}{10^6} \times 100 \% = 40 \% \]

• Peak bei m/z = 43:
  • Intensität: 5 · 10⁵ Ionen pro Sekunde
  • Relative Intensität:

  \[ \frac{5 \times 10^5}{10^6} \times 100 \% = 50 \% \]

Zusammengefasst ergeben sich die relativen Intensitäten der Peaks wie folgt:

• m/z = 78: 100%
• m/z = 15: 25%
• m/z = 29: 40%
• m/z = 43: 50%

c)

c) Diskutiere, welche Informationen über die Struktur der unbekannten Verbindung unter Verwendung der gefundenen Fragmente und der Basisspitze erhalten werden können. Welche chemische Verbindung könnte die unbekannte Substanz sein? Begründe Deine Antwort mit den relevanten Daten aus dem Massenspektrum.

Lösung:

c) Diskussion der strukturellen Informationen und Identifikation der unbekannten Verbindung

Unter Berücksichtigung der gefundenen Fragmente (m/z = 15, 29, und 43) und der Basisspitze (m/z = 78) können wir Schlüsse auf die mögliche Struktur der unbekannten organischen Verbindung ziehen. Hier sind die Schritte zur Analyse und Hypothese:

• Basisspitze bei m/z = 78:
  • Die Basisspitze stellt das häufigste Fragment dar, das durch Elektronenionisation entsteht. Dies deutet darauf hin, dass ein stabiles Molekül oder Fragment mit einer molaren Masse von 78 Da vorliegt.
  • Ein Molekül, das eine molare Masse von 78 hat, könnte Benzol (C₆H₆) sein. Benzol hat eine molare Masse von 78 Da.
• Peak bei m/z = 15:
  • Der Peak bei m/z = 15 entspricht einem Methyl-Kation (CH₃⁺). Dies deutet darauf hin, dass die Verbindung möglicherweise eine Methylgruppe (CH₃) enthält, die leicht als Fragment abspalten kann.
• Peak bei m/z = 29:
  • Der Peak bei m/z = 29 könnte einem Ethyl-Kation (C₂H₅⁺) oder einem Formyl-Kation (CHO⁺) entsprechen. Ein Ethyl-Fragment liegt nahe, dass die Verbindung Kohlenwasserstoffreste hat.
• Peak bei m/z = 43:
  • Der Peak bei m/z = 43 könnte einem Propyl-Kation (C₃H₇⁺) oder einem Acetylium-Ion (CH₃CO⁺) entsprechen. Dies deutet auf eine längere Kohlenwasserstoffkette hin.

Zusammenfassung und Hypothese:

Die Peaks bei m/z = 15, 29 und 43 deuten auf Fragmente hin, die typischerweise aus Kohlenwasserstoffen und möglicherweise aromatischen Verbindungen stammen. Die Basisspitze bei m/z = 78 könnte bedeuten, dass die unbekannte Substanz Benzol oder eine derivative Verbindung von Benzol ist.

Eine plausible chemische Verbindung, die mit den gegebenen Massenspektrumsdaten übereinstimmt, könnte Toluol (Methylbenzol) sein.

• Formel von Toluol: C₇H₈
• m/z von Toluol: Massenwert von 92 für das ganze Molekül, das nicht mit inklusive steht
• relevante Fragmente: Durch die Fragmentierung könnten folgende ionen entstehen die dann zu den detekteirten Signalen führen könnten :
  • CH₃⁺ (m/z = 15)
  • C₂H₅⁺ (m/z = 29)
  • C₃H₇⁺ (m/z = 43)

Begründung:

Die Basisspitze bei m/z = 78 könnte aus einer stabilen Aromatenstruktur stammen, während die anderen Fragmente typisch für Alkylsubstituenten in organischen Verbindungen sind. Diese Daten legen nahe, dass die unbekannte Verbindung wahrscheinlich Benzol mit alkylischen Substituenten wie Toluol ist.

Es wäre jedoch sinnvoll, ergänzend weitere analytische Methoden und Daten zur Verifizierung heranzuziehen.