Advanced Bio-Organic and Bio-Inorganic Chemistry - Cheatsheet

Reaktionsmechanismen in biologischen Molekülen

Definition:

Beschreibt die Schritt-für-Schritt-Prozesse, durch die biochemische Umwandlungen in biologischen Molekülen ablaufen.

Details:

• Wichtige Mechanismen: nukleophile Substitution (\textit{z.B. SN2}), elektrophile Addition, Eliminierungsreaktionen
• Enzymkatalyse: Enzyme beschleunigen Reaktionen durch Stabilisierung von Übergangszuständen und Ausbildung von Enzym-Substrat-Komplexen
• Kovalente Katalyse: Vorübergehende kovalente Bindung zwischen Enzym und Substrat
• Metallionenkatalyse: Metallionen in Enzymaktiven Zentren stabilisieren negative Ladungen oder koordinieren Substrate
• Radikalische Mechanismen: Reaktionen unter Beteiligung ungepaarter Elektronen, wichtig für z.B. DNA-Reparaturprozesse
• Spezifität und Selektivität: Biologische Reaktionen sind hochspezifisch bezüglich Edukte und Produkte

Metallkatalysierte Reaktionen in biochemischen Prozessen

Definition:

Metallkatalysierte Reaktionen sind Reaktionen in biochemischen Prozessen, die durch Metallionen oder Metallkomplexe beschleunigt werden.

Details:

• Wichtige Metallionen: Fe, Cu, Zn, Mg, Mn, Co
• Enzyme mit Metallionen: Metalloenzyme
• Beispiele: Hämoglobin (Fe), Superoxiddismutase (Cu/Zn)
• Reaktionen: Redoxreaktionen, Hydrolyse, Transfer von chemischen Gruppen
• Koordinatoren um Metallzentren: Liganden aus Aminosäuren (Histidin, Cystein, Aspartat)
• Biologische Bedeutung: Katalyse essentieller biochemischer Reaktionen (z.B. Photosynthese, Atmungskette)

Koordinationschemie und Metalloproteine

Definition:

Koordinationschemie untersucht die Bindungen zwischen Zentralatomen (meist Metalle) und Liganden; Metalloproteine enthalten Metall-Ionen, die für ihre biologische Funktion entscheidend sind.

Details:

• Koordinationszahl: Zahl der Liganden, die an das Zentralatom gebunden sind.
• Geometrie: Räumliche Anordnung der Liganden (z.B. oktaedrisch, tetraedrisch).
• Metalloproteine: Enzyme wie Hämoglobin (enthält Fe²⁺), Cytochrome (Elektronentransfer, enthalten Fe oder Cu), und Zinkfinger (DNA-Bindung, enthalten Zn²⁺).
• Bindungstypen: Ionisch, kovalent, koordinativ.
• Ligandenfeldtheorie: Erklärt Farbigkeit und Magnetismus von Komplexen.

Kinetik enzymatischer Reaktionen

Definition:

Kinetik enzymatischer Reaktionen beschreibt die Geschwindigkeit von biochemischen Reaktionen, die von Enzymen katalysiert werden.

Details:

• Michaelis-Menten-Kinetik: \[ v = \frac{V_{max} [S]}{K_m + [S]} \]
• \(v\): Reaktionsgeschwindigkeit
• \(V_{max}\): maximale Reaktionsgeschwindigkeit
• \(K_m\): Michaelis-Konstante, Substratkonzentration bei halbem \(V_{max}\)
• Lineweaver-Burk-Diagramm zur Bestimmung von \(V_{max}\) und \(K_m\).
• Inhibitoren: Kompetitiv, nichtkompetitiv, unkompetitiv
• Kompetitive Hemmung: \(K_m\) erhöht, \(V_{max}\) konstant
• Nichtkompetitive Hemmung: \(K_m\) konstant, \(V_{max}\) reduziert
• Unkompetitive Hemmung: \(K_m\) und \(V_{max}\) reduziert

Rationale Wirkstoffdesign

Definition:

Gezieltes Entwickeln von Medikamenten basierend auf dem Verständnis der molekularen Biologie und Biochemie der Zielkrankheit.

Details:

• Zielstrukturen: Enzyme, Rezeptoren, Nukleinsäuren
• Computergestützte Methoden: Docking-Studien, QSAR (Quantitative Struktur-Aktivitäts-Beziehungen)
• Experimentelle Methoden: Röntgenkristallographie, NMR-Spektroskopie
• Optimierung der Wirkstoff-Eigenschaften: Bioverfügbarkeit, Selektivität, Toxizität
• Iterativer Prozess: Design, Synthese, Testung und Optimierung

Spektroskopische Techniken (NMR, ESR, UV-Vis)

Definition:

Spektroskopische Techniken: Methoden zur Untersuchung der Wechselwirkungen zwischen elektromagnetischer Strahlung und Materie zur Bestimmung chemischer/physikalischer Eigenschaften.

Details:

• UV-Vis Spektroskopie: Absorption von ultraviolettem und sichtbarem Licht durch Moleküle, Bestimmung der elektronischen Übergänge.
• Formel: Lambert-Beer'sches Gesetz: \[A = \epsilon \, c \, l\]
• NMR-Spektroskopie (Kernmagnetresonanz): Interaktion von Atomkernen mit einem externen Magnetfeld, Informationen über chemische Umgebung und Struktur.
• Formel: Larmor-Frequenz: \[\omega_0 = \gamma B_0\]
• ESR-Spektroskopie (Elektronenspinresonanz): Messung von Übergängen zwischen Spin-Zuständen ungepaarter Elektronen in einem Magnetfeld, Untersuchung freier Radikale und metallhaltiger Komplexe.
• Formel: Resonanzbedingung: \[\Delta E = g \mu_B B\]

Protein-Engineering und Modifikation

Definition:

Methode zur gezielten Veränderung von Proteinen mittels genetischer, chemischer oder physikalischer Techniken.

Details:

• Ziele: Verbesserung der Stabilität, Aktivität, Spezifität oder Einführung neuer Funktionen
• Techniken:
  • Rationales Design: gezielte Mutationen basierend auf Struktur- und Funktionswissen
  • Direkte Evolution: Zufallsmutagenese und Selektion von verbesserten Varianten
• Typische Modifikationen:
  • Posttranslationale Modifikationen: Phosphorylierung, Glykosylierung, etc.
  • Chemische Modifikationen: PEGylierung, Konjugation mit Fluorophoren
• Anwendungen: Biotechnologie, Medizin, Forschung

Massenspektrometrie zur Analyse biologischer Systeme

Definition:

Massenspektrometrie (MS) ist eine analytische Technik zur Bestimmung der Masse und Zusammensetzung von Molekülen in biologischen Proben. Ermöglicht die Identifizierung und Quantifizierung von Proteinen, Peptiden, Metaboliten und anderen Biokomponenten.

Details:

• Drei Hauptschritte: Ionisation, Massenanalyse, Detektion.
• Gängige Ionisationsmethoden: MALDI, ESI.
• Häufig verwendete Analysatoren: TOF, Quadrupol, Orbitrap, Ionenfallen.
• Peptid-Mapping und Protein-Identifizierung durch Peptid-Massenfingerprinting.
• Quantitative MS-Methoden: SILAC, iTRAQ, TMT.
• MS/MS (Tandem-MS) für Sequenzierung und Strukturaufklärung.