Biochemische Propädeutik - Cheatsheet
Grundlegende chemische Strukturen: Aufbau von Aminosäuren, Nukleotiden, Kohlenhydraten und Lipiden
Definition:
Aufbau der vier Haupttypen biochemischer Moleküle.
Details:
- Aminosäuren: Grundstruktur: Aminogruppe (-NH2), Carboxylgruppe (-COOH), Wasserstoffatom (H), Seitenkette (R) – Zentralatom ist Kohlenstoff (C).
- Nukleotide: Aufbau: Phosphatgruppe, Pentosezucker (Ribose/Desoxyribose), stickstoffhaltige Base (Adenin, Thymin, Cytosin, Guanin, Uracil).
- Kohlenhydrate: Grundstruktur: (CH2O)n – Monosaccharide (z.B. Glucose), Disaccharide (z.B. Saccharose), Polysaccharide (z.B. Stärkem, Cellulose).
- Lipide: Aufbau: Glycerol- und Fettsäuremoleküle (z.B. Triglyceride) – gesättigte und ungesättigte Fettsäuren, Phospholipide (Membranbestandteile).
Rolle des Wassers: Wasserstoffbrückenbindungen und pH-Wert in biochemischen Reaktionen
Definition:
Wasser wirkt als Lösungsmittel, beteiligt sich an chemischen Reaktionen; Wasserstoffbrückenbindungen und pH-Wert entscheidend für Struktur und Funktion von Biomolekülen.
Details:
- Wasserstoffbrückenbindungen (H-Brücken): Schwache Wechselwirkungen zwischen Wassermolekülen und anderen polaren Molekülen, beeinflussen Proteinstruktur und DNA-Doppelhelix.
- pH-Wert: Maß für die Wasserstoffionenkonzentration; pH = -\text{log} [\text{H}^+].
- Enzymaktivität und -stabilität stark pH-abhängig.
- pH-Puffer: Lösungen, die pH-Wert stabil halten durch Abfangen von \text{H}^+ oder \text{OH}^-.
Thermodynamik in biochemischen Reaktionen: Gibbs'sche freie Energie und Reaktionsgleichgewichte
Definition:
Thermodynamik in biochemischen Reaktionen befasst sich mit Energieumwandlungen und Gleichgewichten in biologischen Systemen. Die Gibbs'sche freie Energie bestimmt Spontaneität und Richtung von Reaktionen.
Details:
- Gleichgewichtszustand: \ \Delta G = 0
- Freie Energieänderung: \ \Delta G = \Delta H - T\Delta S
- Spontane Reaktion: \ \Delta G < 0
- Zusammenhang zu Gleichgewichtskonstanten: \ \Delta G^{\circ} = -RT \ln K
- Standardbedingungen: Konzentration 1 M, Temperatur 298 K, Druck 1 atm
Enzymkinetik: Michaelis-Menten-Gleichung und Enzymhemmung
Definition:
Kinetik von Enzymreaktionen; wichtige Modelle wie Michaelis-Menten-Gleichung und Arten der Enzymhemmung. Verwendet in der medizinischen Biochemie zur Analyse von Enzymfunktionen.
Details:
- Michaelis-Menten-Gleichung: beschreibt Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion. Formel: \[ v = \frac{{V_{max} \times [S]}}{{K_m + [S]}} \] wobei \([S]\) Substratkonzentration, \(V_{max}\) maximale Reaktionsgeschwindigkeit, \(K_m\) Michaels-Menten-Konstante.
- Enzymhemmung:
- Kompetitive Hemmung: Inhibitor ähnelt Substrat, bindet an aktives Zentrum. Erhöht \(K_m\), keine Auswirkung auf \(V_{max}\).
- Ungleichmäßige Hemmung: Inhibitor bindet an anderen Ort als aktives Zentrum. Verringert \(V_{max}\), \(K_m\) bleibt gleich.
- Unkompetitive Hemmung: Inhibitor bindet nur an Enzym-Substrat-Komplex. Verringert \(V_{max}\) und \(K_m\).
Signaltransduktionswege: G-Protein-gekoppelte Rezeptoren und Tyrosinkinase-Rezeptoren
Definition:
Signaltransduktionswege via G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCRs) aktivieren sekundäre Botenstoffe. Tyrosinkinase-Rezeptoren (RTKs) initiieren durch Autophosphorylierung Prozesse.
Details:
- GPCRs: Aktivierung → Bindung an G-Protein → GDP gegen GTP → Aktivierung von Effektormolekülen (z.B. Adenylatcyclase)
- GPCR: Folgereaktionen (z.B. cAMP, \textit{Second Messenger}).
- RTKs: Ligandenbindung → Dimerisierung → Autophosphorylierung → Aktivierung von Signalproteinen (z.B. RAS/MAPK-Kaskade).
Stoffwechselweg Glykolyse: Schlüsselenzyme und Regulation
Definition:
Glykolyse: Stoffwechselweg zum Abbau von Glucose zu Pyruvat; Schlüsselenzyme regulieren Geschwindigkeitsbestimmende Schritte.
Details:
- Schlüsselenzyme: Hexokinase (Schritt 1), Phosphofruktokinase-1 (Schritt 3), Pyruvatkinase (Schritt 10)
- Regulation: Allosterische Modulation und kovalente Modifikation der Schlüsselenzyme
- ATP und Citrat hemmen Phosphofruktokinase-1; AMP und F-2,6-BP aktivieren
- Insulin fördert Glykolyse durch Transkription von Schlüsselenzymen
- Glucagon hemmt Glykolyse
DNA-Replikation: Mechanismen und Enzyme, die an der DNA-Synthese beteiligt sind
Definition:
Der Prozess der DNA-Replikation sorgt für die Verdopplung der DNA. Mechanismen beinhalten das Entwinden der Doppelhelix und die Synthese neuer DNA-Stränge.
Details:
- Initiation: Startpunkt - Origins of Replication
- Enzyme: - DNA-Helikase (entwindet die Doppelhelix) - Einzelstrang-bindende Proteine (stabilisieren die entwindeten Stränge) - Primase (synthetisiert RNA-Primer)
- Elongation: - DNA-Polymerase III (verlängert neuen DNA-Strang) - Leitstrang (kontinuierlich) - Folgestrang (diskontinuierlich, Okazaki-Fragmente) - DNA-Polymerase I (entfernt RNA-Primer und ersetzt sie durch DNA)
- Ligation: DNA-Ligase verbindet Okazaki-Fragmente
- Proofreading: Fehlerkorrektur durch DNA-Polymerase (3' zu 5' Exonuklease-Aktivität)
Epigenetik: Mechanismen der DNA-Methylierung und Histonmodifikation
Definition:
Kontrollieren der Genexpression durch chemische Veränderungen der DNA und Histone ohne Änderung der DNA-Sequenz.
Details:
- DNA-Methylierung: Methylgruppen (\texttt{-CH3}) werden an Cytosinbasen in CpG-Dinukleotiden angehängt.
- Enzyme: DNA-Methyltransferasen (DNMTs) katalysieren die Methylierung.
- Effekt: Meistens Gen-Silencing.
- Histonmodifikation: Modifikationen wie Acetylierung, Methylierung, Ubiquitinierung an Histontails.
- Enzyme: Histon-Acetyltransferasen (HATs) und Histon-Deacetylasen (HDACs) für Acetylierung, Histon-Methyltransferasen (HMTs) und Histon-Demethylasen (HDMs) für Methylierung.
- Effekt: Acetylierung meist Aktivierung, Methylierung variiert je nach Modifikation.