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Universität Erlangen-Nürnberg

Bachelor of Science Molekulare Medizin

Prof. Dr.

2024

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Biochemisches Praktikum II - Cheatsheet
Biochemisches Praktikum II - Cheatsheet Grundlegende Schritte der Proteinaufreinigung Definition: Basisprozeduren zur Trennung und Reinheitserhöhung von Proteinen aus einer biologischen Matrix. Details: Lyse: Zellaufschluss, z.B. durch Ultraschall oder chemische Mittel Fällung: Proteinfällung durch Salz (z.B. Ammoniumsulfat) Dialyse: Entfernung kleiner Moleküle durch semipermeable Membran Chromato...

Biochemisches Praktikum II - Cheatsheet

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Biochemisches Praktikum II - Exam
Biochemisches Praktikum II - Exam Aufgabe 1) Du befindest Dich in einem Labor und hast den Auftrag erhalten, ein unbekanntes Protein aus einer Zellkultur zu isolieren und zu reinigen. Die folgenden Schritte und Techniken stehen Dir zur Verfügung: Zellaufschluss durch Ultraschall, Proteinfällung mit Ammoniumsulfat, Dialyse, verschiedene Chromatographie-Techniken (Gelfiltration, Ionenaustausch, Hydr...

Biochemisches Praktikum II - Exam

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Was ist der Zweck der Zelllyse bei der Proteinaufreinigung?

Welches Verfahren verwendet eine semipermeable Membran zur Entfernung kleiner Moleküle?

Was trennt Proteine basierend auf ihrer Dichte?

Was ist die Michaelis-Menten-Gleichung in der biochemischen Kinetik?

Was beschreibt die Konstante Km in der Michaelis-Menten-Gleichung?

Welche Parameter werden durch die Michaelis-Menten-Gleichung bestimmt?

Wie funktioniert die Größenausschlusschromatographie?

Welche Anwendung findet die Größenausschlusschromatographie?

Was beschreibt das Elutionsvolumen (\(V_e\)) in der Größenausschlusschromatographie?

Was ist das Grundprinzip der Polymerase-Kettenreaktion (PCR)?

Welche Komponenten werden für eine PCR benötigt?

Welche Variationen der PCR existieren?

Was versteht man unter der Massenspektrometrie zur Charakterisierung von Proteinen?

Welche Methode wird oft zur Proteolyse in der Massenspektrometrie verwendet?

Wie werden die Peptidsequenzen aus Massenspektren abgeleitet?

Was bewirkt eine kompetitive Hemmung bei einer enzymatischen Reaktion?

Welcher Effekt tritt bei unkompetitiver Hemmung auf?

Unterscheidet sich die allosterische Hemmung von der nichtkompetitiven Hemmung?

Was ist Fluoreszenzspektroskopie?

Welches Prinzip liegt der Fluoreszenzspektroskopie zugrunde?

Was ist ein Fluorophor?

Was beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung in der Enzymkinetik?

Welche Darstellungsform der Michaelis-Menten-Gleichung wird verwendet, um \(Km\) und \(V_{max}\) anhand doppelt-reziproker Werte zu bestimmen?

Welche Methode dient zur nicht-linearen Anpassung und Bestimmung kinetischer Parameter?

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Diese Konzepte musst du verstehen, um Biochemisches Praktikum II an der Universität Erlangen-Nürnberg zu meistern:

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Proteinreinigung und -charakterisierung

In diesem Modul lernen die Studierenden verschiedene Methoden zur Reinigung und Charakterisierung von Proteinen. Dazu gehört die Nutzung von Techniken, die die Stabilität und Funktion von Proteinen analysieren.

  • Grundlegende Schritte der Proteinaufreinigung
  • Dialyse und Ultrafiltration
  • Elektrophoretische Techniken zur Proteinbestimmung
  • Isoelektrische Fokussierung
  • Massenspektrometrie zur Proteincharakterisierung
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Enzymkinetik

Die Studierenden erfahren die theoretischen Grundlagen und experimentellen Verfahren zur Untersuchung der Enzymkinetik. Der Schwerpunkt liegt auf der Analyse kinetischer Parameter und deren Bedeutung.

  • Michaelis-Menten-Gleichung
  • Bestimmung von Km und Vmax
  • Hemmungsarten und ihre kinetische Analyse
  • Methoden zur Enzymaktivitätsmessung
  • Datenanalyse und Anpassungsmodelle
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03
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Chromatographische Techniken

Der Kurs behandelt verschiedene chromatographische Methoden zur Trennung und Analyse von Biomolekülen. Die Studierenden wenden diese Techniken praktisch an und verstehen ihre theoretischen Grundlagen.

  • Grundlagen der Chromatographie
  • Gaschromatographie (GC)
  • Flüssigchromatographie (HPLC)
  • Größenausschlusschromatographie
  • Ionenaustauschchromatographie
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Molekularbiologische Methoden

Hier lernen die Studierenden zentrale molekularbiologische Techniken kennen, die in der biomedizinischen Forschung Anwendung finden. Sie führen verschiedene Methoden eigenständig durch.

  • DNA- und RNA-Extraktion
  • Polymerase-Kettenreaktion (PCR)
  • Gelelektrophorese von Nukleinsäuren
  • Klonierung und Expression von Genen
  • Sequenzierungstechniken
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05
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Spektroskopische Analysen

Das Modul umfasst die Anwendung unterschiedlicher spektroskopischer Methoden zur Analyse biochemischer Proben. Die Studierenden verstehen die Prinzipien und praktischen Anwendungen dieser Techniken.

  • UV/Vis-Spektroskopie
  • Fluoreszenzspektroskopie
  • NMR-Spektroskopie
  • Infrarotspektroskopie (IR)
  • Circular-Dichroism-Spektroskopie (CD)
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Alles Wichtige zu diesem Kurs an der Universität Erlangen-Nürnberg

Biochemisches Praktikum II an Universität Erlangen-Nürnberg - Überblick

Das Biochemische Praktikum II, Teil des Studiengangs Molekulare Medizin an der Universität Erlangen-Nürnberg, zielt darauf ab, Dir vertiefte Kenntnisse und praktische Fähigkeiten in verschiedenen biochemischen Techniken zu vermitteln. Dieses Praktikum ist experimentell ausgerichtet und umfasst mehrere Module, die sich auf verschiedene Methoden und Techniken konzentrieren. Du wirst Laborarbeit, theoretische Sitzungen und Diskussionen erleben, um ein umfassendes Verständnis zu erlangen. Die Studienleistung schließt praktische Prüfungen im Labor, schriftliche Berichte zu durchgeführten Experimenten sowie ein abschließendes Projekt ein. Das Praktikum wird sowohl im Wintersemester als auch im Sommersemester angeboten.

Wichtige Informationen zur Kursorganisation

Kursleiter: Prof. Dr.

Modulstruktur: Das Biochemische Praktikum II ist in mehrere Module unterteilt, die sich auf verschiedene experimentelle Techniken und Methoden konzentrieren. Die Module beinhalten Laborarbeit, theoretische Sitzungen und Diskussionen.

Studienleistungen: Die Studienleistung umfasst praktische Prüfungen im Labor, schriftliche Berichte über durchgeführte Experimente und ein Abschlussprojekt.

Angebotstermine: Das Praktikum wird sowohl im Wintersemester als auch im Sommersemester angeboten.

Curriculum-Highlights: Proteinreinigung und -charakterisierung, Enzymkinetik, Chromatographische Techniken, Molekularbiologische Methoden, Spektroskopische Analysen

So bereitest Du Dich optimal auf die Prüfung vor

Beginne frühzeitig mit dem Lernen, idealerweise schon zu Beginn des Semesters, um Dir die nötige theoretische Basis anzueignen.

Nutze verschiedene Ressourcen, wie Bücher, Übungsaufgaben, Karteikarten und Probeklausuren, um dein Wissen zu vertiefen.

Schließe Dich Lerngruppen an und tausche Dich mit anderen Studierenden aus, um gemeinsam Lösungsstrategien zu entwickeln.

Vergiss nicht, regelmäßige Pausen einzulegen und in diesen Zeiten komplett abzuschalten, um eine Überbelastung zu vermeiden.

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